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Hsc70与auxilin蛋白组成的系统是Hsp70/Hsp40分子伴侣系统家族的一员,在热休克反应中发挥重要作用。本文为得出auxilin蛋白J结构域的关键氨基酸,首先采用由二硫键交联的Hsc70 R171C与auxilin D876C的复合物结晶结构作为初始模型,进行分子动力学模拟,通过比较平衡后的结合部位发现,将形成二硫键的氨基酸突变为原来的氨基酸结构在结合位点上与生化结果较为相近,之后利用此结构通过拉伸动力学模拟分析了auxilin蛋白J结构域与Hsc70的ATPase功能域的解离过程,并探讨了Hsc70与auxilin蛋白之间的相互作用力。结果表明位于HPD loop上的His874,Asp876,Thr879,螺旋Ⅲ上的Glu884,Asn895,Asp896,Ser899,Glu902,Asn903为关键氨基酸,这些数据符合之前核磁共振实验证实的T抗原J结构域的HPD基序和螺旋Ⅲ与Hsc70的ATPase功能域之间的相互作用。 相似文献
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<正>我国耐多药结核病(MDR-TB)疫情相当严重,"第五次全国结核病流行病学抽样调查"结果显示,每年新发MDRTB患者约12万人,占新发结核病患者数的5.7%,占复治结核病患者数的26%[1]。该病服药周期长,药物复杂,花费大,加上社会因素,患者的心理、生理、经济、家庭都承受着巨大的压力,MDR-TB已成为严重公共卫生问题和社会问题,是有效控制结核病的主要障碍[2]。现就其临床护理进展综述 相似文献
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分子伴侣蛋白Hsp70氮端核苷酸结合域(NBD, nucleotide-binding domain)的ATP酶活性变化对其行使分子伴侣功能具有重要作用。本文采用分子动力学模拟方法研究酵母分子伴侣Hsp70氮端NBD内残基A17,R23,G32和R167点突变对其ATP酶活性区域构象影响及功能关系。结果表明,突变体A17V,T23H,G32S的ATP结合口袋袋口的loopl(第一个转角,连接p1与p2)结构柔性增强,活性残基T11侧链明显向内移动,从而更加接近ATP的γ-磷酸基团,更容易使ATP水解。这可能蕞终导致ATP酶活性增强,从而引起分子伴侣功能的变化。 相似文献
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