虎纹捕鸟蛛凝集素-I(SHL-I)的核磁共振氢谱谱峰的完全归属

描述了从虎纹捕鸟蛛毒液分离的凝集素ＳＨＬ－Ｉ的核磁共振氢谱谱峰的完全归属。通过分析二维ＤＱＦ－ＣＯＳＹ,ＣＯＳＹ,ＴＯＣＳＹ和ＮＯＥＳＹ谱,鉴别出全部３２个氨基酸残基自旋体系。然后由ＣＯＳＹ,ＮＯＥＳＹ谱指纹区的ｄαＮ连系推测出序列专一归属,并得到了ＴＯＣＳＹ和ＮＯＥＳＹ谱中ｄαＮ,ｄＮＮ的验证。从而明确分辨了除Ｃｙｓ２外所有主链质子和大于９６％的侧链质子。这一结果为最终确定ＳＨＬ－Ｉ的溶液构象奠定了基础。     

多粘菌素-B的溶液构象研究

利用核磁共振技术对多粘菌素－Ｂ在溶液中的构象进行测定。多粘菌素－Ｂ的全部质子信号及３ＪＨＮα均得到归属和确认。大部分存在于环肽及侧链的分子间ＮＯＥ得到归属,并以此为依据对多粘菌素－Ｂ的溶液构象进行了计算     

α-淀粉酶抑制剂AAI的核磁共振氢谱谱峰归属及结构分析

α－淀粉酶抑制剂ＡＡＩ（α－Ａｍｙｌａｓｅ Ｉｎｈｉｂｉｔｏｒ）是从墨西哥苋属植物Ａｍａｒａｎｔｈｕｓ ｈｙｐｏｃｈｏｎｄｒｉａｃｕｓ种子中提取的由３２个氨基酸残基组成的多肽。它能强烈地抑制几种昆虫幼虫的α－淀粉酶活性,而不抑制人及哺乳类动物的α－淀粉酶活性。使用核磁共振方法收集了ＡＡＩ的二维氢谱谱图,完成了全部主链和绝大部分侧链质子共振峰的序列归属,并利用Ｘ－ＰＬＯＲ软件计算出ＡＡＩ的三维结构。