A nuclear yeast gene (GCY) encodes a polypeptide with high homology to a vertebrate eye lens protein

We describe here the nuclear gene for a yeast protein showing unexpectedly high homology with mammalian aldo/keto reductases as well as with p-crystallin, one of the prominent proteins of the frog eye lens. Although it could be proven that the gene occurs as a single copy in the haploid yeast genome, replacement of the intact by a disrupted, nonfunctional allele led to no obvious phenotype, indicating that the gene is dispensable. The gene was assigned to chromosome XV. It is transcribed in vivo into an mRNA of about 1300 bases with a coding capacity for a protein of 312 amino acids (estimated Mr 35,000).     

Isolation of a cAMP receptor protein from yeast mitochondria (Mr 45000) and comparison with mitochondrial RNA polymerase (Mr 45000)

We have isolated a cAMP-binding protein from highly purified yeast mitochondria by affinity chromatography. It is a lipophilic protein of molecular mass 45 000 Da, which is tightly membrane-bound and localized on the outer surface of the inner membrane. It can be solubilized in active form under mild conditions. The cAMP receptor resembles mitochondrial RNA polymerase prepared as described by Levens et al. [(1981) J. Biol. Chem. 256, 1474] in a surprisingly large number of properties including molecular mass. Comparison of the two proteins revealed that the polypeptide previously considered as RNA polymerase is, in fact, a mitochondrial cAMP receptor protein.     

Über einige bei Röntgenbestrahlung von Zuckerrübenknäueln aufgetretene Erscheinungen und Fragen

Zusammenfassung Für Zuckerrüben ist die Toleranzdosis an Knäueln untersucht worden. Sie beträgt bei diploiden und tetraploiden Zucken üben etwa 20 kr. Der Wurzelkörper der X₁-Rüben reagiert auf Röntgenbestrahlung recht empfindlich. Es entstehen meist an Kopf und Hals kropfartige Wucherungen verschiedener Art und Größe. Solche Rüben wachsen mehr oberirdisch. Ihre Nachkommenschaften haben wieder eine normale, glatte Rinde und wachsen tief in der Erde. Die Blattspreite der X₁-Rüben wird mit steigender Dosis reduziert. Die X₁-Samenträger sind mittels Tütenisolierung zur Selbstung gezwungen worden. Wegen ausgebliebenen Knäuelansatzes wurden Geschwisterbestäubungen mit zwei Trieben durchgeführt. Fruchtansatz wurde in 4 Jahren bei 0.4%, 5%, 54% und 59% der gebeutelten Pflanzen gefunden. Fremdbefruchtung war im Vergleich zur Geschwisterbefruchtung viermal so erfolgreich. Die X₂-Generation zeigte sich bei Selbstung in der Vitalität stark geschwächt. An Mutanten (morphologischen, physiologischen, biochemischen) wurden nur einige pollensterile Exemplare gefunden. Die experimentelle Mutationsauslösung ist vor allem geeignet, um bei idiotypisch eingeengten Rübenpopulationen die Variabilität zu erhöhen. PolykarpeCercospora-resistente und junge monokarpe Stämme werden in dieser Richtung untersucht.Mit 12 AbbildungenHerrn Prof. Dr. Dr. h. c.H. Stubbe zum 60. Geburtstag in Verehrung gewidmet.     

Protein kinase CK2 activates the atypical Rio1p kinase and promotes its cell-cycle phase-dependent degradation in yeast

Using co-immunoprecipitation combined with MS analysis, we identified the alpha' subunit of casein kinase 2 (CK2) as an interaction partner of the atypical Rio1 protein kinase in yeast. Co-purification of Rio1p with CK2 from Deltacka1 or Deltacka2 mutant extracts shows that Rio1p preferentially interacts with Cka2p in vitro. The C-terminal domain of Rio1p is essential and sufficient for this interaction. Six C-terminally located clustered serines were identified as the only CK2 sites present in Rio1p. Replacement of all six serine residues by aspartate, mimicking constitutive phosphorylation, stimulates Rio1p kinase activity about twofold in vitro compared with wild-type or the corresponding (S > A)(6) mutant proteins. Both mutant alleles (S > A)(6) or (S > D)(6) complement in vivo, however, growth of the RIO1 (S > A)(6) mutant is greatly retarded and shows a cell-cycle phenotype, whereas the behaviour of the RIO1 (S > D)(6) mutant is indistinguishable from wild-type. This suggests that phosphorylation by protein kinase CK2 leads to moderate activation of Rio1p in vivo and promotes cell proliferation. Physiological studies indicate that phosphorylation by CK2 renders the Rio1 protein kinase susceptible to proteolytic degradation at the G(1)/S transition in the cell-division cycle, whereas the non-phosphorylated version is resistant.