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Robert Forbes 《BMJ (Clinical research ed.)》1944,1(4338):302-303
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Interaction between protein kinase C and regulatory ligand is enhanced by a chelatable pool of cellular zinc 总被引:1,自引:0,他引:1
I J Forbes P D Zalewski C Giannakis H S Petkoff P A Cowled 《Biochimica et biophysica acta》1990,1053(2-3):113-117
At micromolar concentrations, zinc (Zn) and cadmium, but not other metals, greatly augmented binding of [3H]phorbol dibutyrate ([3H]PDBu) to protein kinase C (PKC) in cell homogenates and intact cells (in the presence of ionophore). Increased binding persisted for several hours. The heavy-metal chelating agent 1,10-phenanthroline completely reversed the increased [3H]PDBu binding in cells pretreated with 65Zn and ionophore and this was associated with a decline of about 20% in cell-associated 65Zn, suggesting that a relatively small pool of intracellular Zn acts on PKC. This may be a membrane-associated pool, since 65Zn readily bound to isolated erythrocyte inside-out membranes. Phenanthroline also partially inhibited binding of [3H]PDBu to PKC in untreated cells and extracts in a Zn-reversible manner. Therefore, cellular Zn appears to regulate the interaction of ligand with PKC. PKC bound to a Zn affinity column and was eluted by metal-chelator, confirming that Zn interacts directly with PKC. 相似文献
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