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蚯蚓纤溶酶原激活剂(e-PA)具有多种底物特异性.对构成其的小亚基的活性中心的研究有利于阐述e-PA的结构与功能的关系.利用胰蛋白酶的特异性抑制剂TLCK(N-α-p-tosyl-L-lysinechloromethylketone)对小亚基进行抑制活性的研究,结果表明TLCK对酶促反应的抑制曲线与可逆抑制曲线相似,但在抑制剂存在下的最大反应速度与抑制剂不存在时的最大反应速度不同.结合小亚基在TLCK存在下的CD光谱变化,证明了小亚基分子表面存在两个活性位点,这两个活性位点对TLCK的敏感性不同,从而造成TLCK抑制行为的异常.推测不同的活性结构对应于不同的底物特异性.  相似文献   
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