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真核生物中正确二硫键的形成是在内质网中由二硫键异构酶PDI及相关蛋白催化的,而在原核生物大肠杆菌中二硫键的氧化、还原和异构化发生在细胞周质,由一系列的二硫键氧化还原酶完成.从1991年Badewell发现第一个氧化还原蛋白DsbA开始,目前已发现有七种二硫键氧化还原酶.DsbB,DsbD、DsbE/CcmG及CcmH位于细胞膜上,DsbA、DsbC,DsbG在细胞周质空间中.DsbA和DsbB的氧化和电子传递链相联系,而DsbC、DsbD,DsbE,DsbG和CcmH的还原需要来自细胞质的电子传递. 相似文献
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为探讨不同培养条件下伤寒沙门菌外膜囊泡(outer membrane vesicle, OMV)对结直肠癌细胞增殖的影响,本研究采用超速离心法分别提取伤寒沙门菌在正常、酸性、高渗、氧化环境LB液体培养基及LPM液体培养基中分泌的OMV,并比较其形态、粒径及所含蛋白大小。体外培养结直肠癌HT-29、SW480及CT-26细胞,采用CCK-8实验检测OMV对结直肠癌细胞增殖的影响,并用克隆形成实验进一步验证;采用流式细胞术检测细胞周期;通过统计体重及肝、肾组织苏木精-伊红染色切片评价OMV在小鼠体内的毒性。结果显示,不同培养条件下伤寒沙门菌分泌的OMV在形态、大小方面无明显差异,高渗应激环境下分泌的OMV更多。OMV所含蛋白相对分子质量在正常和酸性环境LB液体培养基中为37×103~72×103,在高渗和氧化环境LB液体培养基中为25×103~72×103,在LPM液体培养基中为8×103~55×103。LPM培养条件下OMV能显著抑制SW480和CT-26细... 相似文献
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沙门菌(Salmonella)通过向宿主细胞分泌毒力效应蛋白(effector protein)来调控细胞内一系列的信号传导通路,从而有利于沙门菌的侵染和繁殖。NF-κB信号通路在宿主对病原菌的炎症反应及免疫应答中发挥着重要的作用,也是很多毒力效应蛋白调控的靶点。沙门菌致病岛(Salmonella pathogenicity island,SPI)-1上的毒力效应蛋白Sip A、Sop E、Sop E2和Sop B都能激活宿主细胞的NF-κB信号通路,而毒力效应蛋白Spt P、Avr A、Ssp H1以及SPI-2上的Sse L能有效地抑制NF-κB信号通路。研究这些毒力效应蛋白对NF-κB信号通路的时相调控和协同作用,将进一步揭示沙门菌的致病机制。 相似文献
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真核生物中正确二硫键的形成是在内质网中由二硫键异构酶PDI及相关蛋白催化的,而在原核生物大肠杆菌中二硫键的氧化、还原和异构化发生在细胞周质,由一系列的二硫键氧化还原酶完成。从1991年Badewell发现第一个氧化还原蛋白DsbA开始,目前已发现有七种二硫键氧化还原酶。DsbB、DsbD、DsbE/CcmG及CcmH位于细胞膜上,DsbA、DsbC、DsbG在细胞周质空间中。DsbA和DsbB的氧化和电子传递链相联系,而DsbC、DsbD、DsbE、DsbG和CcmH的还原需要来自细胞质的电子传递。 相似文献
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