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已知大鼠T0F-α的抗原部位干C环,且大鼠的TGF—α(34-43)和TGF-α(44-50)均有较强的活性以转化正常细胞。为了揭示其结构与功能关系,合成了大鼠TGF-α修饰16肽。在前文用二维核磁共振技术归属质子谱并验证其一级结构的基础上,本文测定了不同混合时间的二维NOESY谱。根据所得的数据因原始斜率法求出距离约束。通过约束分子动力学计算定出该分子的溶液构象。其中还用DQF-COSY的数据求出二面角作为决定溶液构象的参考。 相似文献
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