付里叶变换红外光谱研究短杆菌肽A及其在脂双层中加Na~＋前后的构象变化

用ＦＴＩＲ光谱研究了短杆菌肽Ａ（ＧＡ）在固态,组装入ＤＰＰＣ脂持体,以及Ｎａ＋结合状态的构象变化。固态时酰胺Ⅰ带峰位于１６３ｃｍ－１左右,且在１６８５ｃｍ－１处有一肩峰;酰胺Ⅱ带位于１５３０ｃｍ１左右,整个分子为反平行的β螺旋结构,为非通道构象。当ＧＡ组装入脂质体后,酰胺Ⅰ带仍位于１６３３ｃｍ－１,但１６８５ｃｍ－１的肩峰消失,酰胺Ⅱ带移至１５５０ｃｍ－１,分子间氢键转变为分子内氢键,二聚体从原来的双股螺旋变为头－头相连的单股螺旋,是ＧＡ的膜内通道构象。Ｎａ＋的结合并不改变ＧＡ的骨架结构,但通过对酰胺Ⅰ带的拟合分析发现：加Ｎａ＋后位于１６４４ｃｍ－１的无规结构含量减少１０％,而有序结构增加,提示部分无视结构可能有一种“门”的作用：当无离子通过时为“关闭”状态,当与离子结合后即“打开”,这样通过构象的改变来实现其通道功能。     

配体与受体相互作用诱导的膜蛋白构象变化WGA与GPA作用对膜蛋白构象的影响

用ＦＴＩＲ、ＣＤ、微量ＤＳＣ和ＳＴＭ、ＡＦＭ等研究重组脂质体,血影和完整红细胞在配体与膜受体相互作用下膜蛋白构象改变以及纳米水平上膜表面蛋白的形貌、结果表明ＷＧＡ可诱导重组脂质体膜、血影膜和完整红细胞膜蛋白发生一定的不同的构象变化,红细胞及其膜的热力学行为变更,以及红细胞膜表面蛋白的可能交联。     

付里叶变换红外光谱研究短杆菌肽A及其在脂双层中加Na~＋前后的构象变化

用ＦＴＩＲ光谱研究了短杆菌肽Ａ（ＧＡ）在固态,组装入ＤＰＰＣ脂持体,以及Ｎａ＾＋结合状态的构象变化。固态时酰胺Ｉ带峰位于１６３３ｃｍ＾－１左右,且在１６８５ｃｍ＾－１处有一肩峰;酰胺Ⅱ带位于１５３０ｃｍ＾１左右,整个分子为反平行的β螺旋结构,为非通道构象。当ＧＡ组装入脂质体后,酰胺Ｉ带仍位于１６３３ｃｍ＾－１,但１６８５ｃｍ＾－１的肩峰消失,酰胺Ⅱ带移至１５５０ｃｍ＾－１,分子间氢键转变为分子内氢     

配体与受体相互作用诱导的膜蛋白构象变化WGA与GPA作用对膜蛋白构象的影响

用ＦＴＩＲ、ＣＤ、微量ＤＳＣ和ＳＴＭ、ＡＦＭ等研究重组脂质体、血影和完整红细胞在配体（ＷＧＡ）与膜受体（ＧＰＡ）相互作用下膜蛋白构象改变以及纳米水平上膜表面蛋白的形貌。结果表明ＷＧＡ可诱导重组脂质体膜、血影膜和完整红细胞膜蛋白发生一定的不同的构象变化、红细胞及其膜的热力学行为变更,以及红细胞膜表面蛋白的可能交联。