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研究一种酪氨酸激酶抑制剂（tyrosine kinase inhibitor, TKI）伊马替尼（imatinib, IMA）与人血清清蛋白（HSA）及牛血清清蛋白（BSA）的相互作用,比较分析HSA和BSA与IMA相互作用机制的差异. 模拟生理条件下,计算机模拟技术结合荧光光谱和紫外光谱法,研究IMA与蛋白质的作用机制. 分子模建IMA与血清清蛋白的结合模型,表明伊马替尼与蛋白质的相互作用力为疏水作用力,兼有氢键作用. 光谱结果表明,IMA与HSA和BSA的相互作用表现为静态结合过程,结合强度较强,IMA与HSA和BSA分子的结合距离r值较小,说明发生了能量转移现象. IMA对HSA和BSA的结构域微区构象产生影响,使结合位域的疏水性发生改变. 荧光相图技术解析出IMA与HSA和BSA反应构象型态的变迁为“二态”模型. HSA与IMA相互作用的热力学参数表明,IMA与HSA之间是以疏水作用为主的分子间作用,而IMA与BSA之间的作用力为氢键和范德华力,兼有少量的疏水作用力. 光谱实验与计算机模拟结果基本一致,可为研究IMA与HSA和BSA相互作用本质提供一定参考. 相似文献
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生物大分子与小分子之间的相互作用机制研究是当今各个学科领域的前沿和热点,不仅有利于进一步认识大分子的结构和功能,还能进一步获得检测生物大分子或小分子的新途径．本研究将中药材特征指纹图谱应用于植物多酚氧化酶(polyphenol oxidase, PPO)与植物体内活性成分香草酸(vanillic acid, VA)的具体相互作用机制的研究,采用光谱实验法结合分子模拟技术,分析VA与PPO的相互作用机制,并构建其三维相互作用指纹谱．光谱实验结果显示,VA增强了PPO的荧光强度. 维持VA-PPO体系的相互作用力主要为疏水作用,VA与PPO的结合距离r值为2.48 nm,发生了非辐射能量转移．由光谱实验数据构建的λ-UV-F新型指纹图谱,系统地反映了活性分子VA与PPO之间相互作用特征．分子模拟结果精确显示了VA与PPO的结合位域与结合作用力,表明维持VA与PPO的相互作用力主要为疏水作用和氢键(位于氨基酸残基 Met258, His88, His109, His240, His244和His274位)．计算机模拟与光谱学实验结果一致,并成功构建了VA-PPO相互作用特征关系的新型指纹图谱． 相似文献
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