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载脂蛋白(a)简称 apo(a),是脂蛋白(a)(Lp(a))中特征性蛋白成分,分子量在400—700kD,apo(a)以二硫键与低密度脂蛋白(LDL)的载脂蛋白 B100相连构成 Lp(a),分子量在1 200—1 500kD。近年来国内外学者认为 Lp(a)和 apo(a)是研究动脉粥样硬化危险因素的重要指标。我们为了探索脂质代谢紊乱引起的心血管系统疾病,进行了apo(a)的单克隆抗体研究。apo(a)提取的脂蛋白 Lp(a)经密度为 相似文献
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本文报道从人血浆脂蛋白Lp(a)中,分离纯化载脂蛋白(a)。收集富含Lp(a)的混合血浆,超离心,获密度1.05g/ml至1.08g/ml的粗制Lp(a),经过Bio-Gel A5m层析后,证明纯化后的Lp(a)仅与apo(a)抗血清反应,经DTT处理过的Lp(a),在琼脂糖电泳中的泳动率由胶β位移到β位,在印迹免疫反应中,对apo(a)的抗血清反应依然显示在前β位,SDS聚丙烯凝胶电脉的迁移率慢 相似文献
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本文利用脂蛋白脂肪酶(LPL)在体外研究人血清极低密度脂蛋白(VLDL)的代谢变化,及其与其他脂蛋白的关系。发现在适宜条件下,LPL水解VLDL核中的甘油三酯(TG),释放游离脂肪酸(FFA),同时VLDL浊度变小,透光度增加。反应后产物通过密度梯度超速离心方法分离,发现分解代谢产物在密度为1.020~1.045g/ml之间有新生组分产生,其电泳迁移率增快,着色带增宽。电镜观察这些新组分的颗粒比天然VLDL为小,而比低密度脂蛋白(LDL)为大,并有空泡状不规则脂质体的单层形成,以及一些非球形、具有触角或尾巴状的构形,很可能是脂解后VLDL的过剩表面,是新生高密度脂蛋白(HDL)的前体。这些结果说明人血清VLDL经LPL分解代谢后,其结构,形态和组分均发生了明显的变化。 相似文献
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脂蛋白脂肪酶(LPL)是脂蛋白代谢中的关键酶之一。它分解富含甘油三酯的脂蛋白中的甘油三酯为甘油和脂肪酸。本文利用Heparin-Sepharose-Cl-6B亲合层析法直接分离、提纯了牛奶中的LPL。本方法操作简单,流程较短,分离效果较佳,重复性较好。提纯倍数为7,300,比活为14,000单位/毫克蛋白,回收率为13%左右。经鉴定在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中呈现一主要蛋白带,分子量为65,000道尔顿。酶反应的最适底物浓度为4~8毫克,最适pH为8.3~8.5。该酶能被VLDL和HDL激活,LDL和apoA-I无影响。鱼精蛋白和1.0M NaCl有抑制作用。肝素有降低该酶对抑制剂等不利因素的敏感性。牛奶LPL已初步应用于人血清脂蛋白代谢的研究。 相似文献
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