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沈金花 《国外医学:分子生物学分册》2002,24(6):337-340
核小体核心组蛋白尾部常常发生多种翻译后修饰,包括磷酸化、甲基化,乙酰化,泛素化及ADP核糖基化,这些修饰的多样性,整体性及生物学功能的多样性表明存在一种组蛋白密码,组蛋白修饰作为一种重要的表观标志,与其他表现标志之间也存在一定的联系,构成了一个复杂的网络,组蛋白密码大大丰富了传统遗传密码的信息含量。 相似文献
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动物脂肪和肌肉组织中葡萄糖的摄取是通过受胰岛素调控的GLUT4储存囊泡的运输实现的.Sec1p的同源物Munc18c被认为是通过控制SNARE复合物的装配来使GLUT4囊泡锚定到质膜上的重要物质.我们发现Munc18c的缺失没有影响GLUT4的转运上膜,也没有影响Syntaxin4在细胞膜上的定位.在缺少Munc18c和功能性Syntaxin2的时候,GLUT4的转运可能和Munc18b有关.在3T3-L1脂肪细胞中与Syntaxin4具有强烈相互作用的是Munc18c而不是Munc18a和Munc18b.然而,当缺少Munc18c时,Munc18a和Munc18b与Syntaxin4体现出较弱的相互作用.因此,Syntaxin4可能在胰岛素刺激GLUT4转运过程中起到重要的作用,且与SM蛋白的相互作用是有代偿性的. 相似文献
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