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1983年我国报道了从γ-射线处理的“矮杆齐”大麦中得到了一株黄绿色的突变体1832C[1]。本文用光谱技术对该突变体的光合色素成分进行了鉴定。1 材料和方法 材料为六棱裸大麦“矮杆齐”和由该品种大麦诱变形成的黄绿色突变体1832C(Mb1832C),以及作为对照的缺失Chlb的突变体大麦Chlorina-f2[2]都于3月初播种于实验田中。 每个样品取30g新鲜的叶片,先用自来水后用蒸馏水冲洗干净。把洗净的叶片摊放在干净的纱布上吸干表面水分,剪碎,加入100mL预冷的含有0.4mol/L山梨醇、0.1mol/LTris-HCl(pH7.6)的缓冲液,用组织捣碎机先慢速捣碎1… 相似文献
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用一高分辨率的凝胶电泳系统从延长破碎时间的蓝藻类囊体膜增溶物中分离出14条绿色的带。按照电泳迁移率的增加顺序,自上而下分别是CPIa,CPIb,CPIc,CPId,CPIe,CPIf,CPIg,CPIh,CPa1,CPa2,CPa3,CPa4,CPa5和FC。CPa1,CPa2,CPa3,CPa4和CPa55种叶绿素蛋白复合体的吸收光谱相似,它们在蓝区的吸收峰位子436nm,而红区的吸收峰则位于670—673nm附近。它们的低温荧光发射光谱亦很相似,其荧光发射峰都位于685nm处。因此它们都属于光系统Ⅱ叶绿素a蛋白复合体.跟传统电泳相比,该系统对光系统Ⅱ的分离能力提高了1.5倍。 相似文献
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从超声波破碎的蓝藻类囊体膜中分离的叶绿素蛋白复合物 总被引:3,自引:0,他引:3
当蓝藻的类囊体膜用超声波进行破碎,并在4℃下用聚丙烯酰胺凝胶电泳进行分离,有6条叶绿素带被分离出来,它们分别是 CPIa,CPIb,CP1,CPa1 CPa2,FC。CP1 在红区和蓝区的吸收峰分别位于674和435 nm 处。在液氮甲该组分在725和680 nm 处有两个荧光发射带。CPa1和 CPa2的吸收光谱相似,其红峰和蓝峰的位置分别位于667和431.5nm 处。它们在77 K 的荧光发射峰都位于684 nm 处。用超声破碎法分离的叶绿素蛋白复合物的光谱特性,除 CPa1和 CPa2在红峰和蓝峰的吸收位置蓝移了3—5 nm 之外,其余与用 SDS 增溶法分离的相应复合物相似。属于光系统Ⅰ的 CPIa-CPI 的叶绿素含量占总叶绿素的40.93%,而属于光系统Ⅱ的 CPa1和 CPa2的叶绿素则占总叶绿素的38.78%,二者之差仅有2.15%。 相似文献
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蓝藻叶绿素蛋白复合体的分离研究 总被引:2,自引:0,他引:2
李桐柱 《生物化学与生物物理进展》1998,25(5):465-468
蓝藻类囊体膜用声波超时处理,然后在4℃下用低浓度的LDS增溶,并经改进的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳后被分离成15条绿色的带. 其中CPa1~CPa6有着相似的吸收光谱. 这6个组分的低温荧光光谱也很相似,其荧光发射光谱的发射峰都位于685 nm处,表明它们都属于光系统Ⅱ叶绿素a蛋白复合体. 该系统对光系统Ⅱ的分离能力是传统电泳的3倍. 相似文献
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突变体大麦Mb1832C的叶绿素蛋白复合体 总被引:3,自引:0,他引:3
用低浓度SDS对突变体大麦Mb1832C的类囊体膜进行增溶,再经不连续的SDS-聚丙烯酰胺凝胺电泳后,按电泳迁移率的增加顺序,分离出CPI,CPal,CPa2和FC4条蓝绿色的带。CPI在红区和蓝区的吸收峰分别位于667nm和438nm处。低温荧光发射光谱表明CPI为含有少量光系统Ⅱ的光系统Ⅰ反应中心复合体。 相似文献
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小麦叶绿体类囊体膜用SDS 短时间增溶后,在不连续的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳上分离出七条含叶绿素的带,我们依其迁移率的增加及参考文献上的定名,称为CPI_(?)、CPI(P700-叶绿素a-蛋白质)、LHCP~1、LHCP~2、CP_(?)(含光系统Ⅱ反应中心的复合体)、LHCP~3(捕光叶绿素a/b-蛋白质)和FC (游离色素-SDS 复合物)。在叶绿体类囊体膜的SDS 提取物中加入Mg~( )后,则只能分离出四条含叶绿素的带,依其迁移率,并经室温吸收光谱和萤光光谱鉴定为CPI、CP_a、LHCP~3和FC。Mg~( )强烈地引起CPI_(?)和CPI 相聚合,LHCP~1、LHCP~2和LHCP~3相聚合。聚合后的蛋白复合体的吸收光谱表明:CPI 在红区的吸收峰为675nm,蓝区的吸收峰为436nm;CP_(?)在红区的吸收峰为669nm,蓝区的吸收峰为434nm;LHCP~3在红区的吸收峰为652和671nm,蓝区的吸收峰为436和470nm。分别与对照的CPI、CP_(?)和LHCP~(?)的吸收光谱相类似。而室温下二者的LHCP 的萤光激发光谱和发射光谱也彼此相似。Mg~( )引起LHCP 的聚合对叶绿体类囊体膜的结构具有重要意义。值得注意的是在叶绿体类囊体膜的SDS 提取物中加入Mg~( )后,引起CPI_(?)与CPI 的聚合,这种聚合对膜的结构与功能的影响目前仍不清楚,还有待进一步探索。 相似文献
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一个高分辨率的凝胶电泳系统及其从蓝藻中分离的叶绿素蛋白复合体 总被引:13,自引:0,他引:13
用一高分辨率的凝胶电泳系统从蓝藻类囊体膜中分离出至少13 个清晰的叶绿素带,它们是CPIa、CPIb、CPIc、CPId、CPIe、CPIf、CPIg、CPIh、CPa1、CPa2、CPa3、CPa4 和FC,其分辨率较传统方法高出1 倍多。CPIa—CPIh 8 种组分有相同的吸收光谱,其红峰和蓝峰的位置分别位于676 nm 和436 nm 处。它们都属于光系统I叶绿素蛋白复合体。CPa1—CPa4 4 种组分的光谱性质亦基本相同,其吸收峰的位置分别位于670—672 nm 和436 nm 处,而低温荧光发射峰的位置都位于685 nm 处。它们都属于光系统Ⅱ叶绿素蛋白复合体 相似文献
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孙谷畴;李桐柱;郝迺斌;匡廷云 《武汉植物学研究》1983,1(1):57-62
满江红鱼腥藻和柱孢鱼腥藻营养细胞和异形胞的液氮低温吸收光谱表明两种细胞含有叶绿素a、藻蓝素和β-胡萝卜素。液氮低温荧光发射光谱表明:柱孢鱼腥藻营养细胞存在藻蓝素、别藻蓝素和两个光系统的叶绿素a,柱孢鱼腥藻异形胞存在藻蓝素和系统Ⅰ叶绿素a。荧光发射光谱的685nm荧光发射仅为微弱突起。满江红鱼腥藻异形胞亦存在藻蓝素和系统Ⅰ叶绿素a,缺少系统Ⅱ叶绿素a。推断满江红鱼腥藻和桩孢鱼腥藻营养细胞分化为异形胞时,伴随光系统Ⅱ的改组。系统Ⅱ叶绿素a消退和藻胆色素含量显著减少。 相似文献
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10.
我们通过用非离子去垢剂Triton X-100处理破碎掏去阳离子的叶绿体膜,经过蔗糖梯度离心,获得高度纯化的捕获光能叶绿素α/b-蛋白质复合体(LHCP),分离出的捕获光能叶绿素α/b-蛋白质复合体具有1.26的Chlα/b 比值,它的吸收光谱表明:它在红区的吸收峰为653nm 和675nm,蓝区的吸收峰为473nm 和436nm。低温萤光激发光谱表明:它的最强激发波长在416、434和476nm。低温萤光发射光谱表明:它的最强发射波长在681nm。通过蔗糖梯度离心,分离提纯的这个LHCP 再经SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳展现出分子量分别为21、44、62千道尔顿的三条叶绿素带。这些含叶绿素的复合物按其电泳迁移率,从慢到快,并经室温吸收光谱和萤光光谱分别鉴定命名为LHCP~3、LHCP~2和LHCP~1。 相似文献