N－糖链在纤连蛋白分泌及纤连蛋白受体与配体结合中的作用

应用能阻断糖蛋白Ｎ－糖链合成的衣霉素（ＴＭ）,研究了Ｎ－糖链缺失对ＨＴ１０８０细胞分泌纤连蛋白（Ｆｎ）以及纤连蛋白受体（ＦｎＲ）与配体结合的影响。结果发现,１μｇ／ｍｌ的ＴＭ可抑制Ｎ－糖链的合成（此时,３Ｈ－甘露糖掺入下降６３％）,但细胞分泌Ｆｎ的量仅下降３３％,这主要是由于蛋白合成受ＴＭ抑制（２５％）而引起,因而,Ｎ－糖链缺失可能并不影响Ｆｎ的分泌。而在同样条件下,单个细胞结合１２５Ｉ－Ｆｎ的量显著下降,显示Ｎ－糖链的缺失可能导致了膜上ＦｎＲ总量或其与配体结合的亲和力的改变。ＴＭ处理组的ＦｎＲ的内吞率与对照组相比较无明显差异,提示受体分子中的Ｎ－糖链缺失不影响其内吞过程．     

人胎盘纤连蛋白N糖链结构研究

分离纯化了人胎盘纤连蛋白（Ｆｎ）,经ＳＤＳ－ＰＡＧＥ鉴定为一条带,纯化Ｆｎ仍保持其搞原性,得率为３８．７％。根据植物凝集素识别专一糖链结构的原理,应用斑点印迹法,亲和层析法和Ｗｅｓｔｅｒｎ转移电泳研究糖链结构,结果证实：１．人胎盘Ｆｎ分子中含有复杂型Ｎ糖链（包括二天线和大于二天线的结构）以及高甘露糖型和／或杂合型Ｎ糖链;复杂型Ｎ糖链中含有平分型ＧｌｃＮＡｃ,糖链末端也可连有唾液酸;２．胰糜蛋白酶水解而获得的明胶结合片段（４４ｋＤ）含有二天线和多天线复杂型糖链,也可接有平分型ＧｌｃＮＡｃ;３．肝素结合片段（３０ｋＤ）以及明胶、肝素均不结合的Ｆｎ片段不含有多天线复杂型Ｎ糖链。     

人胎盘纤维蛋白N糖链结构研究

分离纯化了人胎盘纤连蛋白,经ＳＤＳ－ＰＡＧＥ鉴定为一条带,纯化Ｆｎ仍保持其搞原性,得率为３８．７％。根据植物凝集素识别专一糖链结构的原理,应用斑点印迹法。亲和层析法和Ｗｅｓｔｅｒｎ转移电泳研究糖链结构,结果证实：１．人胎盘Ｆｎ分子中含有复杂Ｎ糖链（包括二天线和大于二天线的结构）以及高甘露糖型和／或杂合型Ｎ糖链;复杂型Ｎ糖糖链中含有平分型ＧｌｃＮＡｃ,糖链末端也可连有唾液酸;２．胰糜蛋白酶水解而获得     

细胞周期蛋白依赖的蛋白激酶抑制剂与肿瘤

细胞周期蛋白依赖的蛋白激酶抑制剂与肿瘤李月彬查锡良（上海医科大学生化教研室卫生部糖复合物重点实验室,上海２０００３２）关键词细胞周期蛋白依赖的蛋白激酶抑制剂肿瘤多细胞生物的正常发育需要精确的增殖和分化调节。一系列调节基因组成了一个复杂的网络调控着细胞...