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为提高重组毕赤酵母生产人血清白蛋白-C肽融合蛋白（HSA—CP）的产量和生产强度,在摇瓶条件下考察了甲醇诱导时间和浓度对目的蛋白产量的影响。结果表明,质量浓度10g/L的甲醇诱导72h最适于产物表达。通过对7L发酵罐中各因素的优化,得到最佳条件为：初始甘油质量浓度10g/L,30℃培养,菌体生长期和诱导期的pH及溶氧分别控制在pH5．0、30％溶解O2或pH6．0、15％的溶解O2。10g/L的甲醇诱导72h,最终使干细胞质量浓度达到56．43g/L,目的蛋白产量达368．45mg／L。生产强度为3．920mg/（L·h）,目标蛋白的比生产速率为5．12mg/（L·h）。 相似文献
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血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)通过作用于维持血压正常的肾素-血管紧张系统(rennin-angiotensin system, RAS)和激肽释放酶 激肽系统(kallikrein-kinin system, KKS),使其失衡导致血压升高．而ACE活性抑制肽可以竞争性地与ACE的活性中心结合,从而抑制ACE的活性,使血压降低．天然来源的ACE抑制肽与传统的降压药物相比效果较好,无毒副作用,对正常血压没有影响,对于高血压的治疗和人类健康具有重要意义. 本文以酪蛋白中提取的ACE活性抑制肽KVLPVP为先导肽,根据ACE抑制肽的结构特点,设计合成一系列的类ACE肽(similar ACE-like peptides). 利用反相高效液相色谱法(RP-HPLC)直接测定其体外ACE抑制活性. 结果表明,当芳香性的氨基酸残基Phe、Tyr、His和疏水性Val残基位于C-端时会提高多肽的ACE抑制活性,尤其是His位于C 端时,ACE抑制活性更强. 通过对比先导肽与所合成的类ACE肽的ACE活性抑制率,可以发现,类ACE肽的ACE活性抑制率均高于先导肽．基于不同氨基酸残基位于C-端时对多肽的ACE抑制活性的研究,可以为降血压药物分子设计和筛选提供基础. 相似文献
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