锰重组钙调蛋白水质子弛豫速率的研究

钙调蛋白(CaM)是一种多功能调节蛋白,它含有4个Ca~(2+)结合域.晶体研究表明所有Ca~(2+)都与主链氧原子及酸性残基侧链氧原子配位,但Ca~(2+)的配位层中是否有水分子存在尚未确定.木文利用核磁共振技术,以Mn~(2+)为探针,通过测定水质子的核磁弛豫速率T_(1P)_(-1)建立了有关Ca~(2+)配位层中水分子数目的模型,该模型指出Cam中高、低亲和位上Ca~(2+)结合水的能力不同,高亲和位上Ca~(2+)的配位层中没有水分子存在,而低亲和位上Ca~(2+)配位层中含两个水分子.     

氨基酰化酶活性部位的差示红外光谱研究

本文利用付立叶变换红外差示技术,获得了氨基酰化酶,脱Zn(Ⅱ)氨基酰化酶酶蛋白,和Co(Ⅱ)重组氨酰化酶水溶液的远红外吸收谱.结果表明,510cm~(-1)至500cm~(-1)的一个吸收峰是由活性部位中金属离子与其配位原子间的伸缩振动所引起.我们认为,付立叶变换红外光谱法可以为金属酶活性部位的结构与功能的研究直接提供有用的信息.     

氨基酰化酶中金属锌离子的功能作用

 氨基酰化酶是含锌金属酶。该酶每摩尔蛋白中含2摩尔Zn(Ⅱ)离子。金属鳌合剂与酶作用,通过竞争螯合Zn(Ⅱ)离子使酶活力下降。残余活力与残留金属含量呈正相关。竞争螯合的结果,生成不含金属的脱辅基酶蛋白,并导致酶活力的丧失。脱辅基酶由于加入Zn(Ⅱ)离子而恢复其活力。实验表明金属锌离子是氨基酰化酶催化活力所必需。与Zn(Ⅱ)离子相似,Co(Ⅱ)离子也可与脱辅基酶相结合并使之复活。 在190—240nm区域内对比了天然酶、脱辅基酶蛋白与Co(Ⅱ)置换氨基酰化酶的圆二色谱。远紫外圆二色谱表明,与天然酶相比,在脱辅基酶中由于金属离子的丧失导致主链构象发生变化,其中α螺旋增加约7％。因而锌离子(钴离子)对蛋白主链的反应最适构象有一定的稳定作用。脱辅基酶与Co(Ⅱ)离子结合,酶的主链构象恢复至与天然酶几近相同。可认为这是促使酶复活的内在因素。     

基于景观感知的自然教育环境设计策略与要素研究

景观感知作为自然教育非常重要的组成部分,其研究内容受到广泛关注,但现有研究仍处于初步阶段,未对自然教育环境设计起到应有的支撑作用。从景观感知角度,综合环境教育学、环境心理学及行为心理学等相关理论,对基于景观感知的自然教育环境的营建提出了针对性原则及策略,并着重探讨影响景观感知的设计要素。首次从景观感知角度对自然教育环境设计进行探讨,对自然教育环境的营建具有指导意义。 关键词：风景园林;自然教育;景观感知     

云南丝尾螋属一新种(革翅目:丝尾螋科)

记述采自云南省丝尾螋属l新种：六库丝尾螋Diplatys liukuensis,sp．nov．。模式标本保存于浙江自然博物馆。     

中国隼[虫忽]科二新种（蜻蜓目：隼[虫忽]科）

记述采自海南省太阳隼[虫忽]属1新种：华氏太阳隼[虫忽]Heliocypha huai．sp．nov．和采自贵州省印度隼[虫忽]属1新种：赤水印度隼[虫忽]Indocypha chishuiensis,sp．nov．。模式标本保存于浙江自然博物馆昆虫标本室。     

中国原(虫怱)科一新种和(虫怱)科一新种(蜻蜓目)

记述采自广东省原[虫怱]科1新种：华氏齿原[虫怱]Prodasineura huai sp.nov.和采自浙江省[虫怱]科1新种：大磐山斑[虫怱]Pseudagrion daponshanensis,sp.nov.,模式标本保存于浙江自然博物馆昆虫标本室。     

酸枣仁皂甙A与钙调蛋白相互作用的荧光光谱研究

文中报导了本实验室最近发现的一种新型钙调蛋白(CaM)天然拮抗剂——酸枣仁皂甙A,它能显著地抑制CaM活化PDE的活力.为研究它与CaM间的相互作用,本实验还制备了与天然CaM具有相同激活PDE能力的丹磺酰钙调蛋白(D-CaM).D-CaM的荧光光谱研究表明,酸枣仁甙A的加入诱导CaM分子的疏水位点更加暴露,从而增强丹磺酰基团的荧光发射量子产率.桔抗剂与CaM间的结合是绝对依赖Ca~(2 )的.荧光滴定的结果证明此结合的解离常数为2.8μM.酸枣仁皂甙A能进一步加强三氟啦嗪(TFP)所诱导的D-CaM荧光增强.这结果暗示,它不与TFP竞l争CaM上相同的结合位点.     

胍和脲溶液对氨基酰化酶活性和构象的影响

 本文研究了不同浓度盐酸胍和脲溶液对猪肾氨基酰化酶活性和构象的影响。研究结果表明,在低浓度的胍和脲溶液中(小于2mol/L),酶分子的整体构象变化的程度与活力变化的程度基本是平行的;而在高浓度的胍和脲溶液中(2mol/L以上),失活程度稍大于构象变化的程度。这些结果与分子量和亚基组成基本相同,但不含金属配基的肌酸激酶的结果,以及小分子量的胰凝乳蛋白酶和牛胰核糖核酸酶的结果相比较来看,可以认为配基锌离子的存在对酶分子的活性部位区域构象的稳定作用有一定的贡献,致使氨基酰化酶的活性部位的构象状态不象后三种酶那样脆弱。同时,我们还发现锌离子的存在对酶分子整体构象的稳定性上贡献很小。     

Tb~(3+)作为荧光探针研究钙调蛋白与拮抗药物的相互作用

本文报导以Tb~(3+)作为荧光探针,研究钙调蛋白(CaM)与其拮抗药物分子间相互作用的机制.所用方法简便、快速、灵敏.CaM的内源荧光研究表明,Tb~(3+)类似于Ca~(2+),也能诱导CaM分子构象发生改化,由于CaM分子中Ca~(2+)的第Ⅲ、Ⅳ结合位点上各有一个Tyr线基,如(?)280nm激发,则发生从Tyr向Tb~(3+)的能量转移,从而导致Tb~(3+)在490和545nm处的特征荧光发射大大加强.本文检测了药物分子与Tb~(3+)-CaM结合对该荧光发射的影响.实验表明,TFP与CaM的高亲和位点处于CaM分子C-末端部位,即含第Ⅲ、Ⅳ结构域的半分子上:丙拮抗药物酸枣仁皂甙A则优先结合在含第Ⅰ、Ⅱ的结构域的另一半分子(?).