印度北方河流中主要鲤科鱼类卡拉鲃的年龄和生长

为了获得印度北部赣达（Ganga）盆地河流中野生卡特拉鲃种群的年龄结构和重要生长参数,对该鱼的年龄和生长进行了研究。鳞片取自商业捕捞和实验室饲养的样品。根据研究分析,该鱼最大年龄可达8龄;巴吉拉蒂河（Bhagirathi R.）的种群平均体长为521.51 mm,退算体长为288.9 -1132.3 mm;旁遮普邦（Punjab）Satluj河种群平均体长为641.6 mm,退算体长为335.4 -1096.08 mm。2龄时,种群线性生长率（Cl）和体重增加率（Cw）表现出迅速下降的趋势。其它生长参数值（Clt）也呈现快速下降。退算体长差异（ANOVA）分析显示,生活在赣达盆地不同流域中的种群, 1^＋-4^＋龄组的长度差异较明显（P〈0.05） ,高龄组（5^＋-8^＋）差异不显著。根据本项研究结果,提出了对印度北部赣达盆地相关河流中生活的野生卡特拉鲃种群资源持续利用的对策。     

端粒酶的研究进展

端粒酶是由RNA模板和蛋白质催化亚基组成的核糖蛋白颗粒,它解决染色体的未端复制问题,归属于逆转录酶家族又和逆转录酶有一定的差别。端粒酶的缺失能在细胞和机体水平引起各种疾病的发生,且端粒的过度表达和细胞的永生化和癌变直接相关,其中端粒蛋白在此过程中可能起调控作用,端粒酶的结构和功能决定了它有广泛的应用前景。     

端粒、端粒酶与肿瘤

端粒是真核细胞染色体末端含有 TTAGGG简单重复结构的复合体 ,它能防止染色体降解 ,端端融合 ,重组降解 ,因而有稳定染色体的作用。正常情况下 ,由于染色体复制的自身缺陷 ,细胞每分裂一次端粒要丢失 2 0～ 50 %碱基对 ,随着细胞分裂的增加 ,最终使细胞进入危机期 ,导致细胞死亡。端粒酶是一种 RNA、蛋白质的复合体 ,以 RNA为模板逆转录合成染色体末端的端粒 ,以维持染色体的稳定性。目前研究肿瘤组织细胞端粒酶活性高达 85～ 90 % ,而在正常组织细胞端粒酶活性较低。因此 ,端粒酶与肿瘤关系密切 ,端粒酶的研究成为国内外肿瘤的热点之…     

卵跳小蜂Ooencyrtus nezarae Ishii对豆缘蝽和豆璧蝽卵的选择性和密度反应(英文)

本文研究了卵跳小蜂对豆缘蝽 (R .clavatusThunberg)和豆璧蝽 (P .hybneriGmelin)卵的选择性和密度反应。在自由选择试验中 ,两种豆蝽卵中羽化的卵跳小蜂在不同的卵密度和比例中均选择豆缘蝽 ;而在非选择性试验中 ,从豆璧蝽中羽化的卵跳小蜂同时选择豆缘蝽和豆璧蝽卵 ,寄生率较高 ;然而 ,从豆缘蝽卵羽化的卵跳小蜂对豆璧蝽卵的寄生率非常低。嗅觉试验表明 ,从豆缘蝽卵上释放的气味对卵跳小蜂的搜寻和寄生行为影响很大。卵跳小蜂寄生的卵数量随着豆缘蝽和豆璧蝽卵密度的增加而提高 ;然而 ,卵跳小蜂对豆璧蝽的寄生率随着卵的密度增加而降低 ,尤其是从豆缘蝽卵中羽化的寄生蜂。研究还表明 ,卵跳小蜂在大田中对豆缘蝽卵的寄生存在着空间或时间上的障碍。     

端粒酶反义cDNA对乳腺癌细胞损伤修复能力的影响

 利用反义核酸技术将端粒酶RNA的全长cDNA反向导入乳腺癌MCF 7细胞基因组中 .通过单细胞凝胶电泳实验发现 ,其DNA受H2 O2 损伤后的修复能力下降 .但端粒酶活性抑制为何引起其DNA损伤修复能力下降的原因尚待进一步研究 .     

端粒酶在细胞永生化和癌变中的作用

重点讨论了端粒酶在肿瘤细胞和永生化细胞中的作用和功能,以及它与细胞衰老和永生化的关系.多数真核细胞的端粒酶能将单一重复序列加到端粒DNA的3′末端.端粒酶主要由模板RNA和端粒酶蛋白催化亚基组成,后者以前者为模板起逆转录酶的作用.端粒酶活性存在于肿瘤细胞中,而在良性肿瘤、体细胞中未发现端粒酶.     

长脐红豆幼苗生长对不同土壤氮磷添加的响应及其对土壤养分的反馈

以热带豆科树种长脐红豆(Ormosia balansae Drake)幼苗为研究对象, 开展苗期控制试验, 共设置了5个添加氮(N, N1—N5)和2个添加磷(P, LP—HP)梯度, 观察长脐红豆在不同土壤N、P添加条件下的生长表现及对土壤养分的反馈。测定的植物和土壤响应指标包括: 植株地上和地下生长量、叶面积、叶和根的N、P含量、根际和非根际土壤N、P含量等。结果表明: (1)从苗高、总叶面积、地上生物量、地下生物量、总根长和根表面积这6个指标总体来看, 在低磷(LP)条件下, 中、高浓度的N添加(N4、N5)对长脐红豆生长有抑制作用; 高磷(HP)条件下, 高浓度的N添加(仅有N5)对长脐红豆生长有抑制作用; 表明长脐红豆的最适生长N浓度会随P添加浓度增加而升高; (2)随着N添加浓度的增加, 根和叶的全N含量呈先增加后减小的趋势, N4处理条件下达到最大; 根和叶的全P含量却呈现相反趋势, 符合元素稀释效应。叶的N:P>16, 且P浓度<1.0 mg•g-1, 表明长脐红豆生长受P限制; (3)基于氨态氮、硝态氮和有效P这3个肥力指标, 长脐红豆苗期非根际土壤肥力>根际土壤肥力, 表明豆科树种长脐红豆在其幼苗期共生根瘤尚未明显形成时期, 需补充适量N、P养分供给。     

金黄色葡萄球菌肠毒素B基因的克隆和在大肠杆菌中高效表达

利用PCR方法从金黄色葡萄球菌TSTw基因组DNA中扩增出约700bp的DNA片段,将之克隆到pGEM7Zf(+)载体上并转化大肠杆菌 DH5α菌株。重组质粒的测序结果表明克隆到了seb基因,它含有717bp（不包括N端81bp的信号肽编码区）,其核苷酸序列与文献报道完全一致。将其连接于表达载体7ZTS上,转化到大肠杆菌JM109（DE3）内。表达的SEB占总蛋白33.5%。      

Telomere and telomerase in oncology

Telomere and cell replicative senescenceTelomeres, which are located at the end of chro-mosome, are crucial to protect chromosome againstdegeneration, rearrangment and end to end fusion[1].Human telomeres are tandemly repeated units of thehexanucleotide TTAGGG. The estimated length oftelomeric DNA varies from 2 to 20 kilo base pairs,depending on factors such as tissue type and hu-man age. The buck of telomeric DNA is double-stranded, but the end of telomeric DNA consists of3' overhang of…     

EB病毒潜伏膜蛋白1诱导人鼻咽上皮细胞端粒酶的表达

Telomerase activation has been linked to cell immortalization in vitro and tumorigenicity in vivo. In this study, for the first, we reported that Epstein-Barr virus activated the telomerase activity of human nasopharyngeal epithelial cells in the early stage of immortalization as tested by the PCR-ELISA. The telomerase activity in nasopharyngeal epithelial cells was only observed in presenescent cells. It was implicated that Epstein-Barr virus induced the escape of nasopharyngeal epithelial cells from senescence via the activation of telomerase. We further showed that telomerase activation in infected cells was dependent on the protein level of latent membrane protein 1 (LMP1) encoded by Epstein-Barr virus using a Tetracycline regulatory cell line expressing LMP1, pTet-on-LMP1-HNE2. The activity of telomerase in nasopharyngeal cells was decreased when the protein level of LMP1 was blocked by antisense LMP1 plasmid DNA. And the activity of telmerase was also related to the carboxyl terminus of LMP1. It was implicated that the ability of Epstein-Barr virus to suppress senescence is associated with telomerase activation by LMP1.