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A comparative study of the activities of the enzymes of carbon metabolism from the cells of moderately thermophilic chemolithotrophic bacteria Sulfobacillus sibiricus (strains N1 and SSO) and Sulfobacillus thermosulfidooxidans subsp. asporogenes (strain 41) was carried out grown in a high layer of medium without forced aeration and cells grown with intense aeration. Limited air access to the growing S. sibiricus N1 cells resulted in switching from the pentose phosphate pathway of glucose metabolism to the Entner-Doudoroff pathway while the Embden-Meyerhof-Parnas pathway persisted. Irrespective of the level of the aeration, in the cells of S. sibiricus SSO and S. thermosulfidooxidans subsp. asporogenes 41, degradation of the glucose occurred via the Entner-Doudoroff and pentose phosphate metabolic pathways, respectively, as well as via the Embden-Meyerhof-Parnas pathway. Prolonged growth of S. sibiricus, strains N1 and SSO, in a high layer of the medium without forced aeration led to the repression of synthesis of most of the tricarboxylic acid cycle (TCA cycle) enzymes, in particular dehydrogenases, as well as of some carboxylases including RuBisCO. The traits of carbon metabolism in various strains of Sulfobacillus under conditions of oxygen deficiency are discussed.  相似文献   
198.
EPR spectroscopy is beginning to occupy a key position in the field of quality control environment. The analysis of the number of paramagnetic centers in the thallus of indicator species of lichen (in a tolerant and sensitive species) was carried out. The number of paramagnetic centers in the lichen thallus was found to depend on the intensity of human impact on habitats of the species studied and their taxonomic affiliation. Possible mechanisms of resistance to atmospheric pollution for tolerant species of lichens were discussed.  相似文献   
199.
200.
A procedure for isolation and purification of restriction endonuclease Sac I from Streptomyces achromogenes ATCC 12767 is proposed. It allows to obtain an electrophoretically homogeneous enzyme preparation with the purification degree 1097 and the enzyme yield by activity 3.7%. The molecular weight of SacI was found to be 52,000 +/- 5,000 D, and isoelectric point 6.2. The enzyme consists of two subunits, which was found by polyacrylamide gel electrophoresis under denaturing conditions. Km and Vmax values were determined for the enzymatic reaction; they are equal to 4.6 X 10(-9) M and 9.19 X 10(-10) M/min, respectively.  相似文献   
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