NSA－Ⅱ型生理信号处理系统

介绍一种ＩＢＭ－ＰＣ系列微机生理信号采集、处理系统。该系统信号采集卡集程控放大、脉冲甄别、Ａ／Ｄ、Ｄ／Ａ等电路于一体,可满足各种生理信号的采集需要。采集信号时可长时间显示,动态观察。采样后,按需要给出各种图表与结果。部分处理方法采用独特数学模型,使结果更加精确。     

大黄素对豚鼠结肠带平滑肌细胞电和收缩性能的影响

联合应用平滑肌肌力张力测量技术和细胞内微电极记录技术,同步地现测豚鼠结肠带平滑肌自发的肌源性电活动和力学活动,研究了大黄素的药物作用。大黄素能缩短膜电位的波动周期,从而缩短峰电位集簇发放的周期;相应地,可使平滑肌的分节律收缩加快,幅值指数升高。大黄素又能促使细胞膜电位自发的周期性波动的出现,导致峰电位的集簇发放;相应地,可使强直收缩转化为分节律收缩,即促进收缩形式向有利于肠道推进功能的方向转化。以上结果表明,大黄素能有效地提高豚鼠结肠带平滑肌细胞的电兴奋性和收缩功能,并且对其电学和力学活动的影响之间有明确的对应关系。     

天花粉蛋白与FMP复合物的晶体结构

用浸泡法得到了天花粉蛋白（ＴＣＳ）与ＦＭＰ复合物的晶体,在ＳＩＭＥＮＮＳＸ－２００Ｂ面探测器系统上收集了一套２．０分辨率的Ｘ射线衍射数据。用同晶差值傅立叶法解析了复合物的结构,经Ｘ—ＰＬＯＲ程序修正得到了ＴＣＳ—ＦＭＰ复合物的分子结构并找出了１９７个水分子,最后的Ｒ因子为０．１７２,键长和键角的ＲＭＳ偏差分别为０．０１５和２．９２２度。ＴＣＳ—ＦＭＰ复合物中,ＦＭＰ与天花粉蛋白分子有较好的结合,其结合位置正处于根据三维结构和突变体信息推测的Ｎ一糖苷酶活性口袋之中。它的类嘌呤环夹在Ｙ７０和Ｙ１１１两个侧链环之间,与Ｙ７０环近乎平行,其Ｎ７和Ｎ６分别与ＴＣＳ分子的Ｇ１０９４羰基氧和Ｉ７１的Ｎ成氢键,Ｎ３靠近Ｒ１６３的侧链,其磷酸根则伸向活性口袋的底部,与Ｅ１８９、Ｅ１６０和Ｒ１６３等残基作用。     

一类单种群动态模型的稳定性

一、引言及引理考虑一类单种群动态模型对方程（1）总假设满足其中N（t）为种群在时刻t的数量或密度．由于方程（1）是描述种群增长的生态模型,因此我们考虑（1）的正解且满足初始条件：易证（1）和（2）有唯一正常数平衡点本文研究（1）关于N*的稳定性．（1）的特别情形是其中（1a）描述在食物资源严重不足种群数量充分大导致种群内部互相竞争残杀时的增长模型［1];（1b）描述种内既有竞争又有协作的所谓ALLEE效应的增长模型［2]．事实上,若β＞0,由（1b）式知,当N（t-r）充分小时,当N（t—r）充分大时,这正是ALLEE效应．文献…     

大别山北坡落叶阔叶林种间相关的研究

应用联结系数AC,点相关系数PCC,x~2检验和pearson相关系数r公式测定了大别山北坡落叶阔叶林的种间关系,依据种间联结程度将乔木层划分出3个生态种组,即栓皮栎──枫香种组,化香──短柄抱种组和锐齿栎──灯台树种组。     

霍山三种石斛与其栽培土壤中微量元素分布关系研究

本文应用灰色系统理论,对安徽霍山三种石斛与其栽培土壤中15种微量元素分布状况进行了关联分析．结果发现.其关联序为γ_根＞γ_叶＞γ_茎;γ_(-年茎)≈γ_(二年茎)≈γ_(三年茎);γ_(霍斛)＞γ_(铁斛)＞γ_(铜斛).可见霍山石斛与其栽培土壤间的微量元素相关性比其它石斛强,因而可通过增施微肥的办法来提高霍山石解中某些人体必需微量元素的含量．     

“秦油2号”油菜植株内含物与萝卜蚜有翅率的关系

通过对Ｎ、Ｐ、Ｋ不同施肥条件下的“秦油２号”油菜植株内含物等与萝卜蚜有翅率关系的研究,建立了８个数学模型,结果表明可溶性糖、总Ｎ、糖与蛋白质之比和丝氨酸与萝卜蚜有翅率有密切关系,其次是天门冬氨酸、苏氨酸、谷氨酸、甘氨酸、丙氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、酪氨酸、含水量、水溶性蛋白、酰胺氮和含Ｐ量等．     

自然免耕下的稻田生态系统

自然免耕是一种新型的稻田耕作法,通过人为改变地表微地形,建立了一个适合水旱作物复种轮作,鱼、萍、鸭周年共生的稻田生态系统．自然免耕促进了土壤内、外环境的物质、能量和信息交换,水、热、气、肥谐调．并通过环境网络效应,强化了环境与生物区系间的缓冲－调节力．提高了土壤自调能力和土壤有序度．     

发酵活性豆渣饲料的研究

活性豆渣饲料是新鲜豆渣经微生物发酵而得到的。本文介绍了发酵菌株的筛选过程,并对发酵的最适条件进行了研究。分析结果表明,这种饲料含有蛋白酶等多种酶类,蛋白质、氨基酸的含量均比未发酵的豆渣有所增加,而且克服了豆渣含水量大、易腐败的缺点,有利于畜禽更充分地消化吸收。经动物喂养实验证明．活性豆渣饲料可代替５０％以上的鱼粉,是一种非常理想的蛋白饲料。     

A genetic analysis of various functions of the TyrR protein of Escherichia coli.

The TyrR protein is involved in both repression and activation of the genes of the TyrR regulon. Correction of an error in a previously published sequence has revealed a Cro-like helix-turn-helix DNA-binding domain near the carboxyl terminus. Site-directed mutagenesis in this region has generated a number of mutants that can no longer repress or activate. Deletions of amino acid residues 5 to 42 produced a protein that could repress but not activate. The central domain of TyrR contains an ATP-binding site and is homologous with the NtrC family of activator proteins. A mutation to site A of the ATP-binding site and other mutations in this region affect tyrosine-mediated repression but do not prevent activation or phenylalanine-mediated repression of aroG.