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该研究采用RT-PCR和RACE技术从春兰(Cymbidium goeringii)中分离到1个SEPALLATA3(SEP3)基因。序列分析表明,该基因含有1个732bp的开放阅读框(ORF),共编码243个氨基酸。系统进化树分析显示,该基因是MADS-box基因家族AP1/AGL9组SEP的同源基因,其编码蛋白与其它植物SEP3类蛋白具有较高的一致性,命名为CgSEP3(登录号为KF924272)。实时荧光定量分析表明,CgSEP3在春兰花器官中均有表达,其中在唇瓣、侧瓣和萼片中的表达量较高,在子房和蕊柱中的表达量较低;而且CgSEP3在花发育各个时期都有表达,在1~2cm的花芽中表达量最高,在盛开的花中的表达量最低。研究认为,CgSEP3基因可能在春兰花瓣和萼片的形成过程中具有重要作用。 相似文献
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用染料修饰吐温80液—固萃取体系从猪心肌匀浆液中分离纯化心肌黄酶 总被引:2,自引:0,他引:2
用三嗪类染料 Cibacron Blue F3G-A修饰的吐温80,与吐温80、硫酸被构成液-固萃取体系,从猪心肌匀浆液中分离纯化心肌黄酶。研究了吐温80染料修饰物在吐温80相中所占的比例、分相盐浓度、溶液的酸度、匀浆液的加入量等对匀浆液中酶及杂蛋白在两相中分配的影响。在室温条件下,酶选择性地进入吐温80固相,杂蛋白主要留在盐水相。匀浆液中心肌黄酶的酶活力平均收得率为81.4%,一步纯化倍数为6.6。降低盐浓度,提高盐水相酸度,能使酶从吐温80固相反萃到盐水相。 相似文献
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传入C纤维的兴奋在中电针“足三里”激活中缝大核中的作用 总被引:6,自引:0,他引:6
The purpose of the present work is to study whether the analgesia of "Zusanli" EA was mainly produced by its noxious effect. The antidromic C waves on N. peroneus communis innervating the area of "Zusanli" point were recorded. When "Zusanli" point was stimulated by trains of stimuli, the amplitude of the antidromic C wave was obviously decreased due to collision with the orthodromic stimulation. It was suggested that EA of "Zusanli" could excite some C fibers. It was observed that when the stimulation intensity reached the threshold of C fiber, the NRM neurons were obviously activated, and when it reached or exceeded the intensity for producing the maximal C wave, the NRM neurons were highly activated. Therefore, EA analgesia is probably produced mainly by its noxious stimulus component, especially carried by C fibers, via a negative feedback mechanism in modulating pain. 相似文献
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龟纹瓢虫幼虫的食物搜索行为 总被引:9,自引:1,他引:9
本试验采用Nakamuta(1982)装置研究龟纹瓢虫Propylea japonica(Thunberg)幼虫的食饵搜索行为,结果表明:1.五种刺激均能激发搜索行为由广域型转换为地域集中型;2.摄食时间与GUT呈正相关;3.摄食的最后一个食饵大小决定GUT的长短;4.摄食后0—15秒的搜索速度小、弯曲角度大. 相似文献
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Here, we show that during in vivo folding of the precursor, the propeptide of subtilisin nattokinase functions as an intramolecular chaperone (IMC) that organises the in vivo folding of the subtilisin domain. Two residues belonging to β-strands formed by conserved regions of the IMC are crucial for the folding of the subtilisin domain through direct interactions. An identical protease can fold into different conformations in vivo due to the action of a mutated IMC, resulting in different kinetic parameters. Some interfacial changes involving conserved regions, even those induced by the subtilisin domain, blocked subtilisin folding and altered its conformation. Insight into the interaction between the subtilisin and IMC domains is provided by a three-dimensional structural model. 相似文献
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