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U. Henning und C. Herz 《Molecular & general genetics : MGG》1964,95(3):260-275
Summary Acetateless mutants ofEscherichia coli K 12 lacking the enzymatic activities either of the carboxylase, the lipoic reductase-transacetylase or of all components of the pyruvate dehydrogenase complex are shown to be the consequence of mutations in the closely linked structural genes for the constituent enzymes of the enzyme complex. This genetic segment (the acetate locus = Ac) was found on theE. coli chromosome between the leucine and TR loci. Acetate and leucine loci are transduced jointly by the phage Plkc. The preparation is described of double mutants carrying two genetic lesions in the pyruvate dehydrogenase structural gene cluster. The mutant sites of 00-type strains have been localized in a part of the carboxylase structural gene corresponding to the left extremity (nearest the leucine locus) of the acetate locus.Studies on possible genetic relationships between the pyruvate and -ketoglutarate dehydrogenases (which regarding the individual reactions catalyzed are very similar and partly identical) revealed that the two -keto acid dehydrogenases most likely do not share any genetic determinant.
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Zusammenfassung Der sterile Kannensaft von drei Nepenthes-Arten wurde chromatographisch und elektrophoretisch untersucht. Bei Auftrennungen durch Adsorptionschromatographie an Ecteola-Cellulose und durch Elektrophorese wurde jeweils nur eine proteolytische Enzymfraktion erhalten. In gereinigten, kohlenhydratfreien Enzymfraktionen wurde ein pH-Optimum bei 2,2 und ein Temperaturoptimum bei 50°C gefunden.
Purification of the proteinase from Nepenthes pitcher secretion
Summary The proteolytic enzymes from the sterile secretion of the pitchers of 3 Nepenthes species were purified to electrophoretic homogenity by chromatography on Ecteola cellulose. The properties of the purified enzymes were investigated.相似文献