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101.
102.
103.
104.
Combining protein evolution and secondary structure 总被引:10,自引:9,他引:10
An evolutionary model that combines protein secondary structure and amino
acid replacement is introduced. It allows likelihood analysis of aligned
protein sequences and does not require the underlying secondary (or
tertiary) structures of these sequences to be known. One component of the
model describes the organization of secondary structure along a protein
sequence and another specifies the evolutionary process for each category
of secondary structure. A database of proteins with known secondary
structures is used to estimate model parameters representing these two
components. Phylogeny, the third component of the model, can be estimated
from the data set of interest. As an example, we employ our model to
analyze a set of sucrose synthase sequences. For the evolution of sucrose
synthase, a parametric bootstrap approach indicates that our model is
statistically preferable to one that ignores secondary structure.
相似文献
105.
106.
Krishanu Mukherjee Everly Conway de Macario Alberto JL Macario Luciano Brocchieri 《BMC evolutionary biology》2010,10(1):64
Background
Chaperonin proteins are well known for the critical role they play in protein folding and in disease. However, the recent identification of three diverged chaperonin paralogs associated with the human Bardet-Biedl and McKusick-Kaufman Syndromes (BBS and MKKS, respectively) indicates that the eukaryotic chaperonin-gene family is larger and more differentiated than previously thought. The availability of complete genome sequences makes possible a definitive characterization of the complete set of chaperonin sequences in human and other species. 相似文献107.
In vivo expansion of functionally integrated GABAergic interneurons by targeted increase in neural progenitors 下载免费PDF全文
108.
109.
110.