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Characterization and localization of the sporulation glucoamylase of Saccharomyces cerevisiae 总被引:1,自引:0,他引:1
Glucoamylase (SGA) was purified approximately 250-fold from sporulating Saccharomyces cerevisiae cells. The partially purified enzyme was active against glycogen, starch, maltotriose and maltose. It exhibited maximum catalytic activity against glycogen at pH 5.5. The enzyme appears to be glycosylated, because it bound to lentil-lectin Sepharose. SGA was expressed in vegetatively growing cells under the control of the GAL1 promoter, and the cellular location of the enzymatic activity determined by fractionation techniques. SGA was preferentially recovered in fractions which were enriched for the vacuolar hydrolases, carboxypeptidase Y and alpha-mannosidase. 相似文献
996.
Replication of gene 46-47 amber mutants of bacteriophage T4D 总被引:18,自引:0,他引:18
997.
998.
999.
Deoxyribonucleic acid replication and genetic recombination were investigated after infection of Escherichia coli with ligase-deficient rII bacteriophage T4D. The major observations are: (i) deoxyribonucleic acid synthesis is discontinuous, (ii) the discontinuities are more slowly repaired than in wild-type infection, (iii) host ligase is required for viability, and (iv) genetic recombination is increased. 相似文献
1000.
Hydrolysis of starch in a membrane reactor. 总被引:2,自引:0,他引:2