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701.
A protein with capacity to bind G-actin and the ability to inhibit polymerization and promote depolymerization of actin filaments has been isolated from the serum of rabbit. The protein, SAIP (for serum actin inhibitory protein), has been purified by affinity chromatography of serum over actin-Sepharose followed by protein fractionation with ammonium sulfate and chromatography over DEAE-cellulose. Five milligrams of purified SAIP is obtained from 100 mL of serum. Rabbit SAIP is resolved by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis into two closely related polypeptides of 60000 and 56000 daltons, respectively (ratio 5.1:1). Each of these polypeptides consists of two isoelectric variants. SAIP binds to monomeric actin with a stoichiometry of 1:1 and a Kd of 0.12 microM. The SAIP-actin complex binds to DNase I. Actin polymerization is completely inhibited by incubation of actin with an equal concentration of SAIP. At equimolar concentrations to F-actin, SAIP induces complete depolymerization of the actin filaments. SAIP is also present in calf serum.  相似文献   
702.
703.
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706.
Plastic formulations containing up to 40% starch were prepared and blown into thin films using extrusion methods. Extruded films were evaluated for their biodegradability by exposing them to a consortium of starch degrading bacteria in the laboratory for 45 days and in the ‘La Silla’ river located in Monterrey, N.L. Mexico for up to 60 days. Biodegradability was assessed by measuring changes in weight loss and chemical composition of the films using Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy. While little or no degradation was apparent in control films made up of 100% low density polyethylene (LDPE) or 100% poly-(ethylene-co-acrylic acid) (EAA), most of the starch was depleted in starch-containing films exposed in the river. Starch degradation in films exposed to amylolytic bacteria in the laboratory was relatively slower. Also, increasing the amount of EAA from 25% to 50% substantially reduced starch depletion in these films.  相似文献   
707.
708.
709.
710.
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