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Among several intracellular protease tested, cathepsin H transformed leukotriene D4 to E4 with a release of glycine in a stoichiometric quantity. Under the optimal conditions the rate of leukotriene D4 transformation by cathepsin H was about 3% of the hydrolysis rate of alpha-N-benzoyl-DL-arginine-2-naphthylamide which is commonly utilized as a very efficient substrate to test the peptidase activity of the enzyme. Leukotriene C4 was not transformed to leukotriene D4 by cathepsin H. Neither cathepsin B nor C was active with leukotrienes C4 and D4. 相似文献
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Relative Activities of NAD- and NADP-Isocitric Dehydrogenases in Bean Mitochondria Modified by Glycerol or NADP 下载免费PDF全文
Yukio Yamamoto 《Plant physiology》1969,44(2):262-266
Mitochondria from cotyledons of Vigna sesquipedalis (L.) Fruwirth (starchy seed) showed no NAD-isocitric dehydrogenase (NAD-IDH) activity by the methods which have been known to be useful for the detection of NAD-IDH in mitochondria of plants including castor bean and alaska pea. When the Vigna cotyledon mitochondria were treated with glycerol, NAD-IDH activity appeared and NADP-isocitric dehydrogenase (NADP-IDH) activity was inhibited. The inhibition of mitochondrial NADP-IDH by glycerol was overcome by the addition of excess NADP.On the other hand, NADP-IDH activity in the soluble fraction of cell components was only slightly inhibited by glycerol and no NAD-IDH activity was elicited.It was postulated that NADP-IDH in mitochondria is converted to NAD-IDH by glycerol and back to NADP-IDH with NADP by the alteration in the spatial configuration of the enzyme. However, there could be 2 proteins as the other possibility.The NADP-IDH in the soluble fraction which is not subject to such alteration is different from the mitochondrial NADP-IDH. 相似文献
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