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Nesaei Abolfazl Naderi Ghale-noie Zari Khorshid Shamshiri Asma Afzaljavan Fahimeh Rivandi Mahdi Tajbakhsh Amir Homaei Shandiz Fatemeh Pasdar Alireza 《Molecular biology reports》2022,49(5):3549-3557
Molecular Biology Reports - Breast Cancer is the most frequent neoplasm diagnosed among women worldwide. Genetic background and lifestyle/environment play a significant role in the disease... 相似文献
192.
Pourmoghadasiyan Bahareh Tavakkoli Fatemeh Beram Farzaneh Mahmoudi Badmasti Farzad Mirzaie Amir Kazempour Reza Rahimi Shahrzad Larijani Setare Farokhi Hejabi Faranak Sedaghatnia Kamand 《Molecular biology reports》2022,49(5):3597-3608
Molecular Biology Reports - In this study, the optimized niosomal formulation containing paclitaxel using non-ionic surfactants and cholesterol was designed and its cytotoxic effects against... 相似文献
193.
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195.
Patrick Lall Andrew J. Lindsay Sara Hanscom Tea Kecman Elizabeth S. Taglauer Una M. McVeigh Edward Franklin Mary W. McCaffrey Amir R. Khan 《The Journal of biological chemistry》2015,290(30):18817-18832
Rab GTPases recruit effector proteins, via their GTP-dependent switch regions, to distinct subcellular compartments. Rab11 and Rab25 are closely related small GTPases that bind to common effectors termed the Rab11 family of interacting proteins (FIPs). The FIPs are organized into two subclasses (class I and class II) based on sequence and domain organization, and both subclasses contain a highly conserved Rab-binding domain at their C termini. Yeast two-hybrid and biochemical studies have revealed that the more distantly related Rab14 also interacts with class I FIPs. Here, we perform detailed structural, thermodynamic, and cellular analyses of the interactions between Rab14 and one of the class I FIPs, the Rab-coupling protein (RCP), to clarify the molecular aspects of the interaction. We find that Rab14 indeed binds to RCP, albeit with reduced affinity relative to conventional Rab11-FIP and Rab25-FIP complexes. However, in vivo, Rab11 recruits RCP onto biological membranes. Furthermore, biophysical analyses reveal a noncanonical 1:2 stoichiometry between Rab14-RCP in dilute solutions, in contrast to Rab11/25 complexes. The structure of Rab14-RCP reveals that Rab14 interacts with the canonical Rab-binding domain and also provides insight into the unusual properties of the complex. Finally, we show that both the Rab coupling protein and Rab14 function in neuritogenesis. 相似文献
196.
197.
198.
Prevalence and Risk Factors of Helicobacter pylori Infection in Saudi Children: A Three‐Year Prospective Controlled Study
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200.