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The most highly purified nitrite reductase still exhibited cytochrome c oxidase activity with a Km of 27 μM for O2. This activity was also inhibited by KCN, NaN3 and NH2OH and by NO2−.
A constitutive cytochrome oxidase associated with membranes was also isolated from cells grown anaerobically with NO2−. It was inhibited by smaller amounts of KCN, NaN3 and NH2OH than the cytochrome oxidase activity of the nitrite reductase enzyme and also differed in having a pH optimum of about 8 and a Km for O2 of less than 0.1 μM. Spectroscopically, cytochromes b and c were found to be associated with the constitutive oxidase in the particulate preparation. Its activity was also inhibited by NO2−.
The physiological role of the cytochrome oxidase activity associated with the purified nitrite reductase is likely to be of secondary importance for the following reasons: (a) it accounts for less than 10% of total cytochrome c oxidase activity of cell extracts; (b) the constitutive cytochrome c oxidase has a smaller Km for O2 and would therefore be expected to function more efficiently especially at low concentrations of O2. 相似文献
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