首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
文章检索
  按 检索   检索词:      
出版年份:   被引次数:   他引次数: 提示:输入*表示无穷大
  收费全文   116篇
  免费   5篇
  121篇
  2022年   3篇
  2021年   1篇
  2020年   2篇
  2019年   2篇
  2018年   6篇
  2017年   4篇
  2016年   5篇
  2015年   7篇
  2014年   8篇
  2013年   4篇
  2012年   12篇
  2011年   16篇
  2010年   9篇
  2009年   2篇
  2008年   7篇
  2007年   9篇
  2006年   4篇
  2005年   5篇
  2004年   6篇
  2003年   4篇
  2002年   2篇
  1998年   1篇
  1991年   1篇
  1983年   1篇
排序方式: 共有121条查询结果,搜索用时 0 毫秒
121.
Summary By the method of ethanol-salt extraction with ion-exchange chromatography on CM-cellulose an acidic protein of pea 80S ribosomes was isolated. This protein located in the large subunit, had a molecular weight of 14 000 and an IEP of 4.7. The protein is partially phosphorylated, alanine-rich and has methionine at the N-terminal position. Based on these characteristics and on the comparative study of tryptic hydrolyzates of the plant protein and E. coli L7/L12, the protein so obtained is found to be homologous to the L7/Ll2 of the procaryotic ribosomes.  相似文献   
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号