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131.
Purification and properties of a thermophilic and thermostable DNA polymerase from the archaebacterium Sulfolobus solfataricus 总被引:2,自引:0,他引:2
R Rella C A Raia F M Pisani S D'Auria R Nucci A Gambacorta M De Rosa M Rossi 《The Italian journal of biochemistry》1990,39(2):83-99
A DNA-dependent DNA polymerase was obtained in homogenous form from the thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus solfataricus. The enzyme, purified 706-fold, has a molecular mass of about 110000 daltons as determined by gel filtration and by glycerol gradient centrifugation. It requires Mg++ for its activity and has a pH optimum of 7.7. The activity is sharply dependent on the ionic strength. The enzyme is thermostable; its properties and activity requirements were characterized. The features of this enzyme are compared to those of other DNA polymerases isolated either from prokaryotes or eukaryotes. 相似文献