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111.
Proteolytic activity was estimated in germinated finger millet seedlings using the endogenous trypsin/amylase inhibitor as
substrate and also with haemoglobin and albumin as substrates. The maximal proteolytic activity was observed on the third
day of germination. With the inhibitor as substrate, the proteolytic activity was maximal at pH 2.5. The protease that acted
on the inhibitor required sulphydryl groups for maximal activity and was suppressed by diazoacetyl norleucine methyl ester
and Pepstatin. The protease that acted on haemoglobin with optimum pH of 5.0, was more stable on storage, did not depend on
sulphydryl groups for activity and was unaffected by reagents that react with carboxyl groups. 相似文献
112.