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Gregory J. Bodemer William A. Antholine Liana V. Basova Daad Saffarini A. Andrew Pacheco 《Journal of biological inorganic chemistry》2010,15(5):749-758
The protein OmcA from the bacterium Shewanella oneidensis was purified to homogeneity, and characterized using UV–vis spectroelectrochemistry, EPR, and circular dichroism (far- and
near-UV regions). EPR spectroscopy showed that many different c-type hemes are present in the protein: high-spin, low-spin, and highly anisotropic low-spin hemes were all detected. The
protein was shown to bind tightly to artificial membranes (liposomes) composed of dioleoylphosphatidylglycerol and 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine (60:40 molar ratio), which mimic the natural environment. However, on the basis of the spectroscopic
and electrochemical studies, binding to liposomes does not appear to significantly alter either the structure or the properties
of OmcA. On the other hand, the electrochemical properties of OmcA are noticeably changed in the presence of the detergents
used during the initial purification stages. In particular, the reduction potentials of two out of the ten OmcA hemes appear
to shift in the presence of detergent, perhaps because these hemes are solvent-exposed. 相似文献