High molecular substances in relation to disorders of erythropoiesis in patients in the terminal stage of chronic renal failure

Fraction F1 with a MW of 5.10(3)-5.10(4), which had been isolated from the blood serum of blood donors as controls and patients at the terminal stage of chronic kidney insufficiency, specifically inhibited the erythropoiesis of test animals at the stage sensitive to erythropoietin and morphologically distinguishable cells of the bone-marrow. In uremia, protein concentration was twice higher in comparison to the normal one. The inhibiting effect of fraction F1 from the serum of patients is caused by the enlargement of level of physiological inhibitors and unspecific toxins of the cell proliferation. Those data characterising the factor detected in the fraction F1 of normal serum together with the erythrocytic chalon are discussed.     

Isolation of heparan sulfates with antithrombin III affinity and anticoagulant potency from BALB/c 3T3, B16.F10 melanoma, and cutaneous fibrosarcoma cell lines

The heparan sulfates synthesized in vitro by three cell lines were isolated by proteolysis and preparative anion exchange chromatography and purified free of other glycosaminoglycans by selective enzymatic degradation. The isolates from the medium of BALB/c 3T3 fibroblasts, B16.F10 melanoma cells, and a cutaneous fibrosarcoma line, along with that from the detergent-extracted cell layer of the fibroblasts, were affinity-fractionated on columns of matrix-immobilized human antithrombin III. Each heparan sulfate contained subfractions with high affinity for the proteinase inhibitor, ranging from 3-34% of the starting material. The high affinity species possessed measurable anticoagulant activities by a clotting assay (6 to 30 units/mg). Since none of the lines were derived from cell types having any known biological role in vascular homeostasis, we suggest that anticoagulant activity of the glycosaminoglycan is a random property of its primary structure.     

Über den bau der eischale von bulimus (Helicidae)

Zusammenfassung Der kohlensaure Kalk der untersuchten Helicideneischalen — Bulimus maximus (Durchmesser der Schale 23,6 x 25,1 mm, Dicke 0,25 mm), nicht näher bestimmte Schneckeneischale aus Sta. Catharina Brazil (Durchmesser 22,5 x 16,3 mm, Dicke 0,15 mm) — ist Calcit gemäß Optik (negativ einachsiges Konoskopbild) and Meigenscher Reaktion (in Übereinstimmung mit Kellys Beobachtungen bei Bulimus oblongus). Der Phosphatgehalt der Schale ist äuBerst gering trotz reichlichen Vorkommens der KELLyschen Phosphatkörnehen; diese sind in Wirklichkeit Gaseinschüisse. Erhitzen von Schalenstiicken braunt den Kalk bei Verkohlung der organischen Substanz durch and durch ; these durchsetzt also die Calcitkristalle, in Übereinstimmung mit Kellys Erfahrungen beim Entkalken. Erhitzen his zum Verbrennen der organischen Substanz (Wiederweißwerden der Schalenstücke) hebt die Doppelbrechung auf (Umwandlung des Calciumcarbonats in -oxyd); zugleich erscheint bräunliche Trübung im durchfallenden Licht wohl infolge des Austretens der Kohlensäure.Die Mammillenschicht auf der Innenseite der Schale besteht aus einzelnen Calcitindividuen oder Gruppen von solchen; diese Kristallkörnchen wachsen (zum Teil) zu den annähernd senkrecht stehenden Prismen aus, deren optische Achse rneist gegen die Schalenfläche geneigt ist. Vor allem bei Bulimus maximus lassen die Prismen eine innere grobgeschichtete and eine äußere feinstreifige Lage unterscheiden; die erste enthält die Gaseinschliisse, die sich bei der Schneckeneischale aus Sta. Catharina Brazil bis in die Mammillen hinein finden, and von rundlicher Form sind, während she bei Bulimus maximus zum Teil spaltenartig erscheinen. An manchen Stellen der Eischale aus Sta. Catharina Brazil tragen die Mamillen an ihrem freien Ende Scheiben aus radial gestellten Kalknadeln oder Rosetten aus größeren Kristallen, die bis zur Berührung benachbarter auswachsen können.     

Characterization of the pH 4.0 endonuclease from adenovirus-type-2-infected KB cells.

The properties of the pH 4.0 endonuclease from adenovirus-type-2-infected KB cells were determined. The enzyme has a molecular weight of approximately 40000. Its pH optimum is at pH 4.0, it is not inhibited by ethylenediaminetetraacetate (EDTA), and it is active at temperatures up to 60 degree C. The enzyme cleaves adenovirus DNA in a stepwise manner. The limit digestion product has a molecular weight of 120000-200000. There is evidence that the cleavage reaction proceeds via an initial single-strand nick. Under the conditions tested the endonuclease did not seem to reveal a high degree of specificity as to the recognition of cleavage sites, or else the sites recognized occurred very frequently.