植物血细胞凝集素对小鼠脾脏淋巴细胞γ－谷氨酰基转肽酶活性的影响

本文就植物血细胞凝集素（ＰＨＡ）作用的不同时间对小鼠脾脏淋巴细胞γ－谷氨酰基转肽酶（γ－ＧＴ）活性的影响进行了观察。结果表明,脾脏淋巴细胞转化率随给予ＰＨＡ时间的延长而上升,对照组＜２４ｈ组＜４８ｈ组＜７２ｈ组;淋巴细胞γ－ＧＴ活性于２４ｈ明显强于对照组（Ｐ＜０．００１）,随着ＰＨＡ作用时间的延长其γ－ＧＴ活性逐渐下降,即４８ｈ组与对照组已无显著差异,而７２ｈ组却低于对照组（Ｐ＜０．００１）。可见ＰＨＡ在小鼠体内对γ－ＧＴ活性有很大影响。     

人粒细胞集落刺激因子（hG－CSF）cDNA3′－UTR对其表达的影响

利用人粒细胞集落刺激因子（ｈＧ－ＣＳＦ）ｃＤＮＡ３′端非翻译区（３′－ＵＴＲ）中存在的ＤｒａⅠ酶切位点,通过部分酶切与完全酶切,删除３′－ＵＴＲ不同长度,构建了四种ｈＧ－ＣＳＦｃＤＮＡ瞬时重组表达质粒。转染ＣＯＳ－７细胞后,生物活性测定结果提示,ｈＧ－ＣＳＦｃＤＮＡ３′－ＵＴＲ对其表达起负调控作用,其关键性序列位于紧接终止密码子ＴＧＡ下游的６５ｂｐ范围内,３′－ＵＴＲ对ｈＧ－ＣＳＦｃＤＮＡ表达的影响与转录水平的差别有一定关系。     

人鼻咽癌细胞基因组中瘤基因Ha－ras－1的Dnase Ⅰ超敏感位点的初步研究

ＤＮａｓｅⅠ超敏感位点的研究能够发现潜在的调控基因转录活化的位点,比较正常人外周血有核细胞,淋巴瘤细胞株Ｐ３ＨＲ１和人鼻咽癌低分化磷癌细胞株ＨＯｎＥ１和ＨＮＥ２中Ｈａ－ｒａｓ－１瘤基因的ＤＮａｓｅⅠ超敏感位点发现,只有ＨＯＮＥ１和ＨＮＥ２细胞基因组中存在一个ＤＮａｓｅⅠ超敏感位点,位于第一个外显子上游０．３７ｋｂ处,上述结果提示正常白细胞和Ｐ３ＨＲ１细胞中Ｈａ－ｒａｓ－１基因处于失活状态,而在鼻咽癌细胞基因组中则处于活化状态,它的活化可能与０．３７ｋｂ处的ＤＮＡ序列有密切的关系。     

人骨骼肌α辅肌动蛋白（α－actinin）的提取及其抗血清的制备和鉴定

本文提取人骨骼肌α辅肌动蛋白（α－ａｃｔｉｎｉｎ）是综合了文献报导有关提取兔肌α－ａｃｔｉｎｉｎ的和提取鸡胗α－ａｃｔｉｎｉｎ的方法,稍加修改而确定的。用Ｈａｓｓｅｌｂａｃｈ－Ｓｃｈｎｅｉｄｅｒ缓冲液提取骨骼肌中的肌球蛋白后,将残余物经硼酸－缓冲液提取、匀浆及高速离心去掉肌动蛋白和肌原纤维的其它成份,上清加硫酸铵至３０％,３５％饱合度所得的沉淀用２２０ｍｍｏｌ／ＬＴｒｉｓ－乙酸溶解、透析、离心后经ＤＥ－５２柱层析可得电泳纯。α－ａｃｔｉｎｉｎ。将人骨骼肌α－ａｃｔｉｎｉｎ纯化制品免疫了三只大耳白纯种家兔,两个多月后,三只兔子都产生免抗人骨骼肌α－ａｃｔｉｎｉｎ的特异抗血清,用双向免疫扩散法和酶联免疫吸附试验（ＥＬＩＳＡ）测定,产生的抗体效价较高,用双扩散法测定效价为１：３２,用ＥＬＩＳＡ测定,用比率法判断结果,效价最高者为１：１００,０００左右,经免疫电镜观察结果证实,上述抗血清可以满足进一步实验要求。     

钙／钙调素依赖性蛋白激酶对17．7kD和6kD胰腺蛋白的磷酸化

本文报导了胰腺提取物中两种可被钙／钙调素依赖性蛋白激酶磷酸化的热稳定蛋白。ＳＤＳ－ＰＡＧＥ测定其表观分子量分别为１７．７ｋＤ和６ｋＤ。经钙／钙调素依赖性蛋白激酶磷酸化后,其最大磷酸参入量为８．８μｍｏｌ／ｇ蛋白。同时磷酸化作用导致１７．７ｋＤ蛋白在ＳＤＳ－ＰＡＧＥ中迁移率发生变化。本文还进一步分析了各种阳离子对磷酸化的影响,并对此两种蛋白可能具有的生理功能进行了初步探讨。     

垂体前叶滤泡星状细胞来源的免疫组织化学研究

应用纤维连接素(Fn)、S—100蛋白、胶质纤维酸性蛋白(GFAP)、细胞角蛋白(CK)和神经特异性烯醇蛋白(NSE)5种抗体对63例正常人垂体前叶内滤泡星状细胞(FSC)进行了免疫细胞化学研究。结果表明:人FSC内26.9％S_(100)阳性,9.3％GFAP阳性,63.8％两者都为阳性。CK、NSE和Fn均为阳性。从而提示了FSC来自神经外胚层的原始细胞而非Rathke's囊上皮的残留。     

Proteomics and Phosphoproteomic Analysis to Identify Spleen of Takifugu rubripes Infected Cryptocaryon irritans

Marine Biotechnology - Takifugu rubripes is important commercially fish species in China and it is under serious threat from white spot disease (cyptocaryoniasis), which leads to heavy economic...     

ExbB acts as a chaperone-like protein to stabilize TonB in the cytoplasm

The TonB protein is required to transduce energy from the cytoplasmic membrane to outer membrane transport proteins of Gram-negative bacteria. Two accessory proteins, ExbB and ExbD, are required for TonB function and it has been suggested that TonB and ExbBD form a complex in the membrane. In this paper we demonstrate that there are two spatially distinct, functional interactions between ExbBD and TonB. First, there is an interaction between ExbBD and the N-terminal signal-like peptide of TonB, probabiy the formation of a stable complex in the membrane. Second, ExbB interacts with TonB in the cytoplasm. This interaction involves the domain of TonB that is normally periplasmic. Thus, this is a transient interaction which occurs during the synthesis and/or localization of TonB, implying a chaperone-like role for ExbB. The transmembrane topology of ExbB was shown to be consistent with this role.