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Studien über heteroploide Formen von Antirrhinum majus L

Ohne ZusammenfassungMit 9 Textabbildungen (13 Einzelbildern).     

Extrem disharmonische Genom-Plastom-Kombinationen und v?terliche Plastidenvererbung beiOenothera

Zusammenfassung Ähnlich wie bei den Bastarden zwischen Euoenotheren und Raimannien gibt es auch innerhalb der UntergattungEuoenothera extrem disharmonische Genom-Plastom-Kombinationen, bei denen die Entwicklung der Embryonen unterbunden wird. Ihre besondere Bedeutung bekommen diese Kombinationen in Kreuzungen, bei denen die inkompatible Plastidensorte durch die Mutter und eine normal verträgliche durch den Vater übertragen werden. Aus derartig gemischten Zygoten entwickeln sich nicht nur früh absterbende Embryonen (durch taube Samen repräsentiert), sondern in nicht geringer Zahl auch Keimlinge, die im Extremfall ausschließlich die Plastidensorte des Vaters besitzen. In weniger extremen Fällen trägt noch ein geringer Anteil mütterlicher Plastiden zu einer Weißscheckung der Nachkommenschaft bei. Derartige Chimären entwickeln außerdem in bestimmten Sektoren grüne Blätter von irregulater Gestalt. Die irregulaten Sproßabschnitte sind von einer nicht normal entwickelten Epidermis bedeckt. WährendSchwemmle undSimon (1956) vermuteten, daß die irregulaten Sektoren aus dauermodifiziertem grünem Gewebe bestehen, konnten wir in einzelnen Fällen nachweisen, daß eine chimärische Struktur vorliegt: Eine gehemmte Epidermis, welche die disharmonische Genom-Plastom-Kombination mit den Plastiden der Mutter besitzt, umschließt das genetisch unveränderte Gewebe der harmonischen Genom-Plastom-Kombination mit den Plastiden des Vaters.Die rein väterliche Plastidenvererbung in bestimmtenOenothera-Kreuzungen kann verschiedenen Problemstellungen nutzbar gemacht werden; wir denken an Mutationsversuche mit Pollenplastiden, Untersuchungen über Korrelationen zwischen Plastiden- und Zellvermehrung und das Studium der Entmischungsvorgänge bei der Embryoentwicklung.Mit 1 Textabbildung     

YfaE, a ferredoxin involved in diferric-tyrosyl radical maintenance in Escherichia coli ribonucleotide reductase

Ribonucleotide reductases (RNRs) catalyze the conversion of nucleotides to deoxynucleotides in all organisms. The class I RNRs are composed of a 1:1 complex of two homodimeric subunits: alpha and beta. beta contains the diferric-tyrosyl radical (Y*) cofactor essential for the reduction process. In vivo, the mechanism of Y* regeneration from the diferric-beta2 (met-beta2) or apo-beta2 is still unclear. Y* regenerations from met-beta2 and apo-beta2 have been designated the maintenance and biosynthetic pathways, respectively. To understand these two pathways, 181 genomes that contain nrdAnrdB (genes encoding alpha and beta) were examined. In 29% of the cases, an open reading frame annotated 2Fe2S ferredoxin (YfaE in Escherichia coli) is located next to nrdB. Thus, YfaE has been cloned, expressed, resolubilized, reconstituted anaerobically with Fe2+, Fe3+, and S2-, and characterized by M?ssbauer, EPR, and visible spectroscopies. Titration of met-beta2 with [2Fe2S]1+-YfaE anaerobically results in the formation of an equilibrium mixture of diferrous-beta2 and [2Fe2S]2+-YfaE with one Fe reduced/YfaE oxidized. At the end point of the titration, O2 is added to the mixture and the diferrous-beta2 rapidly undergoes reaction to form the diferric-Y* with a stoichiometry of 2Fe/Y* and a specific activity correlated to the amount of Y*. The reducing equivalent required for diferric-Y* cofactor biosynthesis is supplied by beta. Under anaerobic conditions, stopped flow kinetics have been used to monitor the disappearance of the diferric cluster and the formation of [2Fe2S]2+-YfaE. The titrations and kinetic studies provide the first evidence for a protein involved in the maintenance pathway and likely the biosynthetic pathway.     

Dif1 is a DNA-damage-regulated facilitator of nuclear import for ribonucleotide reductase

The control of dNTP concentrations is critical to the fidelity of DNA synthesis and repair. One level of regulation is through subcellular localization of ribonucleotide reductase. In Saccharomyces cerevisiae, the small subunit Rnr2-Rnr4 is nuclear, whereas the large subunit Rnr1 is cytoplasmic. In response to S phase or DNA damage, Rnr2-Rnr4 enters the cytoplasm to bind Rnr1, forming an active complex. We previously reported that Wtm1 anchors Rnr2-Rnr4 in the nucleus. Here, we identify DIF1, which regulates localization of Rnr2-Rnr4. Dif1 binds directly to the Rnr2-Rnr4 complex through a conserved Hug domain to drive nuclear import. Dif1 is both cell-cycle and DNA-damage regulated, the latter of which occurs via the Mec1-Dun1 pathway. In response to DNA damage, Dun1 directly phosphorylates Dif1, which both inactivates and degrades Dif1 and allows Rnr2-Rnr4 to become cytoplasmic. We propose that Rnr2-Rnr4 nuclear localization is achieved by a dynamic combination of Wtm1-mediated nuclear retention to limit export and regulated nuclear import through Dif1.