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71.
Jin-Yuan Fan John C. Means Edward S. Bjes Jeffrey L. Price 《Molecular and cellular biology》2015,35(14):2414-2424
Drosophila DBT and vertebrate CKIε/δ phosphorylate the period protein (PER) to produce circadian rhythms. While the C termini of these orthologs are not conserved in amino acid sequence, they inhibit activity and become autophosphorylated in the fly and vertebrate kinases. Here, sites of C-terminal autophosphorylation were identified by mass spectrometry and analysis of DBT truncations. Mutation of 6 serines and threonines in the C terminus (DBTC/ala) prevented autophosphorylation-dependent DBT turnover and electrophoretic mobility shifts in S2 cells. Unlike the effect of autophosphorylation on CKIδ, DBT autophosphorylation in S2 cells did not reduce its in vitro activity. Moreover, overexpression of DBTC/ala did not affect circadian behavior differently from wild-type DBT (DBTWT), and neither exhibited daily electrophoretic mobility shifts, suggesting that DBT autophosphorylation is not required for clock function. While DBTWT protected S2 cells and larvae from UV-induced apoptosis and was phosphorylated and degraded by the proteasome, DBTC/ala did not protect and was not degraded. Finally, we show that the HSP-90 cochaperone spaghetti protein (SPAG) antagonizes DBT autophosphorylation in S2 cells. These results suggest that DBT autophosphorylation regulates cell death and suggest a potential mechanism by which the circadian clock might affect apoptosis. 相似文献
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D. L. Wilson 《CMAJ》1978,119(3):266-273
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T. Edward Wilson 《BMJ (Clinical research ed.)》1954,1(4873):1242-1243
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