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István Vida Zsolt Fazekas Gergő Gyulai Dóra Nagy-Fazekas Gyula Pálfy Pál Stráner Éva Kiss András Perczel 《Microbial biotechnology》2021,14(3):1107-1119
We developed a cost sensitive isotope labelling procedure using a fed-batch fermentation method and tested its efficiency producing the 15N-, 13C- and 15N/13C-labelled variants of an amyloidogenic miniprotein (E5: EEEAVRLYIQWLKEGGPSSGRPPPS). E5 is a surface active protein, which forms amyloids in solution. Here, we confirm, using both PM-IRRAS and AFM measurements, that the air–water interface triggers structural rearrangement and promotes the amyloid formation of E5, and thus it is a suitable test protein to work out efficient isotope labelling schemes even for such difficult sequences. E. coli cells expressing the recombinant, ubiquitin-fused miniprotein were grown in minimal media containing either unlabelled nutrients, or 15N-NH4Cl and/or 13C-D-Glc. The consumption rates of NH4Cl and D-Glc were quantitatively monitored during fermentation and their ratio was established to be 1:5 (for NH4Cl: D-Glc). One- and two-step feeding schemes were custom-optimized to enhance isotope incorporation expressing five different E5 miniprotein variants. With the currently optimized protocols we could achieve a 1.5- to 5-fold increase of yields of several miniproteins coupled to a similar magnitude of cost reduction as compared to flask labelling protocols. 相似文献
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