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N. I. Koshoridze N. G. Aleksidze N. B. Surguladze 《Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology》2003,39(4):446-450
Galactose- and inositol-binding proteins with lectin activity (GL-GAL and GL-I, respectively) were isolated from membranes enriched with cells of chicken brain fractions. Both lectins are glycoproteins of molecular mass 13.5 and 11.5 kDa, respectively; they show a high affinity to EDTA (GL-I) and EGTA (GL-GAL, GL-I), which indicates an important role of Ca+2 in molecular organization of these lectins. In brain glial cells of chick embryos, unlike adult chickens, a soluble form of lectins has been revealed; it is easily extracted with 2 mM EDTA and shows sensitivity to L-lactose, D-galactose, and N-acetyl-D-galactosamine. It is suggested that in the course of embryonal and postembryonal development of the chicken brain, a transformation and qualitative changes of the lectin spectrum occur due to a change of function of glial cells. 相似文献
159.
C M Tipton 《The Physiologist》1991,34(5):275, 278-275, 279
160.
C S Nicoll 《The Physiologist》1991,34(6):303, 306-308, 315