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971.
Bruno Huber 《Protoplasma》1938,29(1):132-148
Ohne Zusammenfassung 相似文献
972.
Stefan Mebs Ramona Kositzki Jifu Duan Leonie Kertess Moritz Senger Florian Wittkamp Ulf-Peter Apfel Thomas Happe Sven T. Stripp Martin Winkler Michael Haumann 《BBA》2018,1859(1):28-41
[FeFe]-hydrogenases are superior hydrogen conversion catalysts. They bind a cofactor (H-cluster) comprising a four-iron and a diiron unit with three carbon monoxide (CO) and two cyanide (CN?) ligands. Hydrogen (H2) and oxygen (O2) binding at the H-cluster was studied in the C169A variant of [FeFe]-hydrogenase HYDA1, in comparison to the active oxidized (Hox) and CO-inhibited (Hox-CO) species in wildtype enzyme. 57Fe labeling of the diiron site was achieved by in vitro maturation with a synthetic cofactor analogue. Site-selective X-ray absorption, emission, and nuclear inelastic/forward scattering methods and infrared spectroscopy were combined with quantum chemical calculations to determine the molecular and electronic structure and vibrational dynamics of detected cofactor species. Hox reveals an apical vacancy at Fed in a [4Fe4S-2Fe]3 ? complex with the net spin on Fed whereas Hox-CO shows an apical CN? at Fed in a [4Fe4S-2Fe(CO)]3 ? complex with net spin sharing among Fep and Fed (proximal or distal iron ions in [2Fe]). At ambient O2 pressure, a novel H-cluster species (Hox-O2) accumulated in C169A, assigned to a [4Fe4S-2Fe(O2)]3 ? complex with an apical superoxide (O2?) carrying the net spin bound at Fed. H2 exposure populated the two-electron reduced Hhyd species in C169A, assigned as a [(H)4Fe4S-2Fe(H)]3 ? complex with the net spin on the reduced cubane, an apical hydride at Fed, and a proton at a cysteine ligand. Hox-O2 and Hhyd are stabilized by impaired O2– protonation or proton release after H2 cleavage due to interruption of the proton path towards and out of the active site. 相似文献
973.
974.
975.
976.
Raffael Nachbagauer Matthew S. Miller Rong Hai Alex B. Ryder John K. Rose Peter Palese Adolfo García-Sastre Florian Krammer Randy A. Albrecht 《Journal of virology》2016,90(6):3268-3273
We assessed whether influenza virus hemagglutinin stalk-based immunity protects ferrets against aerosol-transmitted H1N1 influenza virus infection. Immunization of ferrets by a universal influenza virus vaccine strategy based on viral vectors expressing chimeric hemagglutinin constructs induced stalk-specific antibody responses. Stalk-immunized ferrets were cohoused with H1N1-infected ferrets under conditions that permitted virus transmission. Hemagglutinin stalk-immunized ferrets had lower viral titers and delayed or no virus replication at all following natural exposure to influenza virus. 相似文献
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