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Cytokinesis mediated through the recruitment of cortexillins into the cleavage furrow. 总被引:4,自引:1,他引:3
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I Weber G Gerisch C Heizer J Murphy K Badelt A Stock J M Schwartz J Faix 《The EMBO journal》1999,18(3):586-594
The fact that substrate-anchored Dictyostelium cells undergo cytokinesis in the absence of myosin II underscores the importance of other proteins in enabling the cleavage furrow to constrict. Cortexillins, a pair of actin-bundling proteins, are required for normal cleavage. They are targeted to the incipient furrow in wild-type and, more prominently, in myosin II-null cells. No other F-actin bundling or cross-linking protein tested is co-localized. Green fluorescent protein fusions show that the N-terminal actin-binding domain of cortexillin I is dispensable and the C-terminal region is sufficient for translocation to the furrow and the rescue of cytokinesis. Cortexillins are suggested to have a targeting signal for coupling to a myosin II-independent system that directs transport of membrane proteins to the cleavage furrow. 相似文献
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