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981.
982.
983.
Both from irreversible thermodynamics and from mass-action kinetics it can be derived that upon anaerobiosis in an oxygen-pulse experiment the protonmotive force across a mitochondrial membrane undergoes a sudden drop. Under representative conditions the protonmotive force after the drop (the residual protonmotive force) is shown to be less than 3 kJ . mol-1 as opposed to steady-state values for the protonmotive force of 19 kJ . mol-1. It is concluded that correction for proton leakage in pulse experiments by back extrapolation underestimate proton leakage. Consequently the observed H+/O stoichiometries must underestimate the true H+/O ratios. 相似文献
984.
985.
986.
Heinz Rämsch 《Archives of microbiology》1939,10(1-4):279-301
Ohne ZusammenfassungD 88 相似文献
987.
988.
989.
Heinz David 《Cell and tissue research》1961,55(2):220-234
Zusammenfassung Die Leberzellmembran und ihre Bildungen wurden im Bereich der Sinusoide, der Gallenkapillarwand und der aneinandergrenzenden Parenchymzellen bei Mäusen, Ratten, Meerschweinchen, Goldhamstern, Kaninchen, Tauben und Gold-fischen vergleichend untersucht. Im Gebiet des Disséschen Raumes sind keine sicheren Unterschiede zu finden. Dagegen liegen im Bereich der Gallenkapillaren und der aneinandergrenzenden Parenchymzellen viele charakteristische Struktur-elemente vor, so daß bei der Untersuchung dieser Membranteile eine Zuordnung der Leber zu einer bestimmten Tierart im allgemeinen möglich ist. 相似文献
990.
Siu-Leung Lee Heinz G. Floss Peter Heinstein 《Archives of biochemistry and biophysics》1976,177(1):84-94
Dimethylallylpyrophosphate:l-tryptophan dimethylallyltransferase (DMAT synthetase), the first pathway-specific enzyme of ergot alkaloid biosynthesis, has been isolated from mycelia of Claviceps sp., strain SD 58, and purified to apparent homogeneity. The enzyme reaction products were identified as l-4-(γ,γ-dimethylallyl)tryptophan and inorganic pyrophosphate. DMAT synthetase is a single subunit protein of molecular weight 70,000–73,000 and has an isoelectric point at pH 5.8. The enzyme is activated by Fe2+, Mg2+, and particularly Ca2+; Km values for l-tryptophan and dimethylallylpyrophosphate were determined to be 0.067 and 0.2 mm, respectively. Kinetic analysis indicated that the DMAT synthetase reaction proceeds by a sequential rather than a ping-pong mechanism. 相似文献