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M Chorev E Roubini M E Goldman R L McKee S W Gibbons J E Reagan M P Caulfield M Rosenblatt 《International journal of peptide and protein research》1990,36(5):465-470
Position 18 in a parathyroid hormone (PTH) antagonist, [Nle8,18,Tyr34]bPTH(7-34)NH2 (ii), was shown to tolerate substitutions by a range of amino acids with retention of inhibitory activity. The effects of hydrophobic substitutions at this position as a means of enhancing binding interactions with the receptor were evaluated. Substitution of Nle at position 18 with either D-Ala, D-Trp, or L-Trp in analog ii or with Trp (D or L) in the recently reported, highly potent antagonist, [Nle8,18,D-Trp12,Tyr34]bPTH(7-34)NH2 (in vitro activities; Kb = 15 nM and Ki = 125 nM), was performed. In terms of activity on renal receptors, one antagonist, [Nle8,D-Trp12,18,Tyr34]bPTH(7-34)NH2, is the most active in vitro PTH antagonist yet reported (Kb = 4 nM; Ki = 30 nM). The rationale for design of this antagonist and the conclusions regarding PTH-receptor interactions are discussed. 相似文献
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Abstract An improved method for the synthesis of 5-aminocytidine (3a), 5-amino-2′-deoxycytidine (3b), and their 5′-monophosphates (3c,d) from the corresponding 5-bromo pyrimidines, using liquid ammonia, is described. The respective 6-aminocytosine derivatives (4a,b,c,d), minor products of the amination reaction, were isolated and characterized. A plausible mechanism is proposed to account for the formation of both 5-and 6-substituted products. 相似文献