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Microsomal preparations from hamster kidney, a target tissue for the carcinogenic action of stilbene-type and steroidal estrogens, catalyze the oxidative metabolism of diethylstilbestrol (DES). The formation of the major metabolite Z,Z-dienestrol and of reactive intermediates capable of protein binding were mediated by enzyme activities requiring nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate (reduced form-NADPH), cumene hydroperoxide, or arachidonic acid (ARA). In addition, hydroxylated DES metabolites were detected in NADPH-supplemented incubations. The NADPH-dependent oxidation of DES was inhibited by SKF 525A and metyrapone. Monooxygenase-catalyzed metabolism was apparently responsible for the majority of DES oxidation in microsomes from whole hamster kidneys in vitro and this activity is preferentially localized in the kidney cortex. However, ARA-dependent, i.e., prostaglandin H synthase (PHS) mediated oxidation of DES and of the catechol estrogen 2-hydroxyestrone was demonstrated as well in the medulla of both rabbit and hamster kidney. It is proposed that monooxygenase and PHS activities act in concert in the metabolic activation of carcinogenic estrogens. This appears to apply in particular to steroidal estrogens, since catechol estrogens formed by monooxygenases are further oxidized to reactive intermediates by PHS and other peroxidatic enzymes.  相似文献   
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Ilahi  Nikhat  Degen  A. Allan  Bahadur  Ali  Haq  Abdul  Wang  Wenyin  Kang  Shichang  Sajjad  Wasim  Shang  Zhanhuan 《International microbiology》2023,26(2):309-325
International Microbiology - Recently, a supraglacial lake formed as a result of a glacial lake outburst flood (GLOF) in the Dook Pal Glacier. Lake debris and meltwater samples were collected from...  相似文献   
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309.
Ohne Zusammenfassung  相似文献   
310.
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