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Hyeoncheol Francis Son Kyung-Jin Kim 《Biochemical and biophysical research communications》2018,495(2):1815-1821
l-lysine is an essential amino acid that is widely used as a food supplement for humans and animals. meso-Diaminopimelic acid decarboxylase (DAPDC) catalyzes the final step in the de novol-lysine biosynthetic pathway by converting meso-diaminopimelic acid (meso-DAP) into l-lysine by decarboxylation reaction. To elucidate its molecular mechanisms, we determined the crystal structure of DAPDC from Corynebacterium glutamicum (CgDAPDC). The PLP cofactor is bound at the center of the barrel domain and forms a Schiff base with the catalytic Lys75 residue. We also determined the CgDAPDC structure in complex with both pyridoxal 5′-phosphate (PLP) and the l-lysine product and revealed that the protein has an optimal substrate binding pocket to accommodate meso-DAP as a substrate. Structural comparison of CgDAPDC with other amino acid decarboxylases with different substrate specificities revealed that the position of the α15 helix in CgDAPDC and the residues located on the helix are crucial for determining the substrate specificities of the amino acid decarboxylases. 相似文献
1000.
Trabecular architecture and joint loading of the proximal humerus in extant hominoids,Ateles, and Australopithecus africanus
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Tracy L. Kivell Rebecca Davenport Jean‐Jacques Hublin J. Francis Thackeray Matthew M. Skinner 《American journal of physical anthropology》2018,167(2):348-365