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81.
82.
The genetic segregation of the heading trait was analyzed using a recombinant inbred line (RIL) of einkorn wheat, RILWA-1, derived from cultivated Triticum monococcum L., and wild-type T. boeoticum Boiss. The latency to heading was examined in 115 lines under controlled environmental conditions, as well as in the field, and the degrees of narrow-sense earliness and vernalization requirement were evaluated for quantitative trait locus (QTL) analysis. Single-marker analysis using 107 RFLP markers segregating in RILWA-1 detected 20 linking markers for heading factors. In all marker loci, the alleles for early heading were conferred by T. monococcum. In interval analysis of chromosome 5Am, two vernalization genes, Vrn-Am1 and Vrn-Am2, were precisely mapped to the Xcdo504-Xpsr426 interval on the central region of the long arm and to the Xwg114-Xwec87 interval on its distal region, respectively. Interval analysis also showed that two genes for narrow-sense earliness, designated Nse-3Am and Nse-5Am, were located on chromosome 3Am and 5Am, respectively. It was noticed that heading time in the field was determined mainly by Nse-3Am, suggesting that narrow-sense earliness is critical for heading in the field in einkorn wheat.  相似文献   
83.
To develop antisense oligonucleotides, novel nucleosides, 2'-O,4'-C-ethylene nucleosides and their corresponding phosphoramidites, were synthesized as building blocks. The 1H NMR analysis showed that the 2'-O,4'-C-ethylene linkage of these nucleosides restricts the sugar puckering to the N-conformation as well as the linkage of 2'-O,4'-C-methylene nucleosides which are known as bridged nucleic acids (BNA) or locked nucleic acids (LNA). The ethylene-bridged nucleic acids (ENA) showed a high binding affinity for the complementary RNA strand (DeltaT(m)=+5.2 degrees C/modification) and were more nuclease-resistant than natural DNA and BNA/LNA. These results indicate that ENA have better properties as antisense oligonucleotides than BNA/LNA.  相似文献   
84.
85.
The presence and localization of mitochondrial calmodulin was directly proved immuno-electron microscopically by the protein A-gold technique. In the ultra-pure mitochondria the complexes of anti-calmodulin antibody and protein A-gold clearly showed the localization of mitochondrial calmodulin on the inner membrane and in the matrix space.  相似文献   
86.
87.
88.
89.
90.
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