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151.
A 31P NMR study of the fungal pathogen Candida albicans was carried out. Yeast-form cells at different phases of growth, as well as germ tubes and hyphae were examined. In all cases, the NMR spectra showed well separated resonance peaks arising from phosphorus-containing metabolites, the most prominent being attributable to inorganic phosphate (Pi) polyphosphates, sugar phosphates and mononucleotides, NAD, ADP and ATP. Relevant signals were also detected in the phosphodiester region. The intensity of most signals, as measured relative to that of Pi, was clearly modulated both at the different phases of growth and during yeast-to-mycelium conversion, suggesting significant changes in the intracellular concentration of the corresponding metabolites. In particular, the intensity of the polyphosphate signal was high in exponentially growing, yeast-form cells, then progressively declined in the stationary phase, was very low in germ tubes and, finally, undetectable in hyphae. NMR spectral analysis of the Pi region showed that from early-stationary phase, Pi was present in two different cellular compartments, probably corresponding to the cytoplasm and the vacuole. From the chemical shift of Pi, the pH values of these two compartments could be evaluated. The cytoplasmic pH was generally slightly lower than neutrality (6.7-6.8), whereas the vacuolar pH was always markedly more acidic.  相似文献   
152.
153.
The interaction of morphine and eserine with acetylcholine (Ach) on frog rectus abdominis muscle was studied. Both eserine and morphine potentiate the effects of exogenous Ach and this effect is certainly not due to the anticholinesterase action of the two drugs. Morphine is less effective than eserine in potentiating the response of the muscle to the Ach introduced in the organ-bath. The synergisms Ach-eserine and Ach-morphine are synergisms with potentiation: it is concluded that eserine and morphine in amphibian muscle interact with specific receptors. These binding sites are different from both the esterase and the ACh binding sites of the cholinergic receptor but appear to influence its function.  相似文献   
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