NBS修饰~(241)Trp对33kD外周蛋白与PSⅡ的结合及放氧活性恢复的影响

高等植物光系统Ⅱ（ＰＳⅡ）中膜结合的３３ｋＤ外周蛋白对锰分子簇的稳定及ＰＳⅡ高放氧活力的维持具有重要意义。本文通过ＮＢＳ对菠菜３３ｋＤ蛋白中唯一的色氨酸残基（近Ｃ端２４１Ｔｒｐ）的修饰研究了该残基在光合放氧系统中的作用。结果表明２４１Ｔｒｐ位于３３ｋＤ蛋白内部的疏水区。修饰后的３３ｋＤ外周蛋白对ＰＳⅡ颗粒的重组能力减弱。部分重组上经ＮＢＳ修饰的３３ｋＤ蛋白的ＰＳⅡ颗粒放氧活力得不到恢复。表明２４１Ｔｒｐ对３３ｋＤ蛋白与ＰＳⅡ的结合及功能的实现有着特殊意义。     

生物科学中一个崭露头角的领域：高静压力研究

通过介绍高静压力作用于生物大分子的机制,提出一些有关高压力生物学的基本概念。此外,还介绍了高静压力在研究蛋白质构象,蛋白质－蛋白质、蛋白质－核酸、蛋白质－配基等相互作用,酶活性的调制以及在生物技术中的应用,表明高压力是一很好的研究手段。     

生物体系中快速反应国际科学讨论会在日本京都召开 我国派代表出席会议

为检阅近年生物体系中的快速反应研究进展,由国际纯粹和应用生物物理学会(IUPAB)等组织发起,1984年9月3—6日在日本京都召开了国际科学讨论会(FRBS)。这是第一次专门讨论生物体系快速反应的国际学术会议,会议得到了日本化学会、日本生物物理学会的支持。参加会议的有十多个国家的近140名科学工作者。中国科学院生物物理所和上海生化所也派人参加了会议,并在会上宣读了论文。生物体系中进行着多种有秩序的、高效率的变化。其中有些过程是秒级的慢反应(如肌肉收缩等)。大量的酶反应是在ms(即10~(-3)s)至μs(即10~(-6)s)范围。还有很多过程,特别是许多涉及光反应的过程可以到ns(10~(-9)s)甚至PS(10~(-12)s)。因此在生物体系中追踪     

胰蛋白酶与ANS的相互作用

利用荧光光谱法研究了在不同ｐＨ、压力及不同浓度的脲作用时荧光探针１,８－ＡＮＳ（１－ａｎｉｌｉｏｎｎａｐｈｔｈａｌｅｎｅ－８－ｓｕｌｆｏｎｉｃａｃｉｄ）与胰蛋白酶的相互作用．发现在低ｐＨ时ＡＮＳ可以结合到胰蛋白酶上,其中以ｐＨ２．０、３．０时结合最强．进一步的研究发现脲变性对胰蛋白酶结合ＡＮＳ的能力有很大的影响：１．５ｍｏｌ／Ｌ的脲即可使得胰蛋白酶结合ＡＮＳ的能力大大降低,但有趣的是即使高达４ｍｏｌ／Ｌ的脲对胰蛋白酶色氨酸残基荧光也无明显影响．另外,在ｐＨ猝变、脲变性、及逐渐改变压力时,胰蛋白酶色氨酸残基荧光和结合到胰蛋白酶分子上的ＡＮＳ的荧光的变化大不相同．上述结果暗示胰蛋白酶的色氨酸残基所在的区域和其结合ＡＮＳ的区域是两个不相同的区域．     

江浙蝮蛇毒中性磷脂酶A_2的荧光光谱学研究

用荧光光谱方法研究了江浙蝮蛇毒中性磷脂酶A_2(NPLA_2).研究结果表明NPLA_2分子中确实含有一个色氨酸残基.且位于NPLA_2分子表面;我们还发现荧光探针bis-ANS在NPLA_2分子上有一结合区,其解离平衡常数为11.6μmol/L ;利用结合了的bis-ANS与NPLA_2分子中色氨酸残基之间的能量传递计算出两者之间的距离为17.7(?).     

两种基因金属蛋白酶催化区的比较

为了解两种基质金属蛋白酶－－成纤维细胞胶原酶１（ｆｉｂｒｏｂｌａｓｔ ｃｏｌｌａｇｅｎａｓｅ－１）一基质酶１（ｓｔｒｏｒｍｅｌｙｓｉｎ－１）的结构异同，利用荧光光谱学和高压力方法比较了这两种酶催化区的结构特性。研究发现胶原酶１的催化区基本不结合发荧光探针ＡＮＳ，而基质酶１的催化区可以结合ＡＮＳ，其解离平衡常数为２６．３μｍｏｌ／Ｌ，表明后者催化区表面有疏水区存在，进一步研究表明该疏水区可能不在活笥