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量子点荧光光谱学与生命科学 总被引:2,自引:0,他引:2
近年来,量子点(半导体纳米微晶体)的研究引起国内外研究者的广泛兴趣,其研究内容涉及物理学、化学、材料等多学科,已成为一门新兴的交叉学科。虽然量子点在生物学中的应用才刚刚起步,但是已经取得了有意义的进展,成为人们极为关注的一个热点。现就量子点的光学特性、制备方法,以及在生物学中的研究进展和应用前景作一简要综述。 相似文献
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量子点在生命科学中的应用 总被引:23,自引:0,他引:23
近年来 ,量子点 (半导体纳米微晶体 )的研究引起国内外研究者的广泛兴趣 ,其研究内容涉及物理、化学、材料等多学科 ,已成为一门新兴的交叉学科。虽然量子点在生物学中的应用才刚刚起步 ,但是已经取得了有意义的进展 ,成为人们极为注意的一个热点。现就量子点的光学特性、制备方法以及在生物学中的研究进展和应用前景作一简要综述 相似文献
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慈菇蛋白酶抑制A和B(APIA和APIB)是一种双头多功能抑制剂。它们的一级结构和cDNA序列已经被阐明。为了找到它们的活性中心,利用定点诱变的方法将APIB中根据与其他抑制剂家族的序列比较所推断的可能的活性中心残基;Lys^44,Arg^76和Arg87分别用Pro替代,所得到的突变基因分别在酵母分泌体系中得到了表达,与天然的APIB相比,K^44P-APIB对脂蛋白酶的抑制活力没有改变;而R^76P-APIB和R^87P-APIB对胰蛋白酶的抑制活力都分别下降了一半,由原料的抑制两分子变成了一分子,表明Arg^76和Arg^87分别是APIB的两个活性中心残基,而Lys^44则不是,为了证实以上结论,进一步制备了另外3种突变体(K^44P-R^76P-APIB,K^44P-R^87P-APIB,R^76P-R^87P-APIB)。在每个突变体中,3个可能的活性位点中只保留1个,有关的抑制活力测定表明,K^44P-R^76P-APIB(只保留Arg^87)和K^44P-R^87P-APIB(只保留Arg^76)分别只抑制一分子胰蛋白酶,而R^76P-R^87P-APIB(只保留Lys^44)对胰蛋白酶基本不抑制,从而肯定了以上结论,经过测定,两个突变体K^44P-R^87P-APIB对胰蛋白酶的抑制常数Ki分别是0.39nmol/L和0.47nmol/L。突变体R^87L-APIB(APIA中87位是Leu)丧失了接近一半的胰蛋白酶抑制活力,但同时对胰凝乳蛋白酶的抑制活性由原来的基本不抑制变成和APIA相同的可以抑制一分子,证明了Leu^87是APIA的抑制胰凝乳蛋白酶的活性中心位点。 相似文献
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振动圆二色性——一种有效的生物大分子结构测定法李炯阮康成(中国科学院上海生物化学研究所,上海200031)关键词振动圆二色性生物大分子结构测定最近,BIO-RAD等公司先后推出了一种福里哀变换振动圆二色仪(FourierTrans-formVibra... 相似文献
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高压力杀灭大肠杆菌的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
除传统的加热杀菌及辐照保鲜食品技术外,目前国外正在研究高压力(hydrostatic pressure)食品加工法。食品经此法处理后,可杀死绝大多数细菌,且仍能保持食品新鲜及原味,不会破坏其营养成分。这项技术已被国外列为10大关键科技之一。近来,作者以大肠杆菌为模型,研究了高压力的大小、施压时间及施压时的温度对其存活率的影响。 1 材料和方法 1.1 材料 1.1.1 菌株:大肠杆菌(Escherichiacoli No.44156)购自上海市卫生防疫站菌种室。 1.1.2 仪器:高压力设备按Paladini和Weber的设计,作者自行研制,可产生1~2500bar压力。 1.1.3 LB培养基(%):胰蛋白胨1,酵母抽提粉0.5,NaCll,pH 7.5,琼脂1.5,121℃20min灭菌 相似文献
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去B链C端八肽胰岛素(DOI)与Gly-Phe-Trp-NH2通过胰蛋白酶催化缩合后,经分离纯化得到聚丙烯酰胺凝胶电泳均一的B25-Trp取代的去B链C端五肽胰岛素酰胺(〔B25-Try〕DPI-NH2).酶促缩合率大于85%,回收率为36.2%。用小白鼠惊厥法测得〔B25-Trp〕DPI-NH2的体内活力约为天然胰岛素的70%,用人胎盘细胞膜测得的其胰岛素受体结合能力为天然胰岛素的72.5±2.4%;利用色氨酸和酪氨酸的内源荧光研究了此类似物的溶液构象. 相似文献
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利用荧光光谱学对8PLA_2和Ca ̄(2+)相互作用的研究表明,Ca ̄(2+)在BPLA_2中十分重要。在Ca ̄(2+)存在时,底物与BPLA_2的结合使酶中色氨酸残基周围的环境变得较为疏水,荧光发射谱蓝移达9nm,而无Ca ̄(2+)存在时却无此现象发生;实验证明BPLA_2分子中有一较强的疏水区,Ca(2+)可明显增强这一区域的疏水性;另外,我们还发现Ga ̄(2+)与酶的结合与酶中唯一的His残基有关。 相似文献
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利用荧光光谱方法研究了红花菜豆凝集素(Phaseoluscoccineusvar.rubronanuslectin,简称PCL),结果表明PCL分子各亚基中的两个色氨酸(Trp)残基分别位于PCL分子表面和分子内。标记了DNS的PCL荧光偏振研究指出,致使PCL在10mmol/LSDS条件下失活的主要原因可能是亚基解离。荧光偏振研究还表明,甲状腺球蛋白、甘露聚糖、海参多糖硫酸酯可与PCL结合。荧光探针bis-ANS与PCL的结合可引起明显的荧光增强和发射谱蓝移,表明PCL分子中存有疏水区域。结合了的bis-ANS还可和PCL中的Trp发生能量传递。 相似文献
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