用抗体稳定活性蛋白质的研究进展

蛋白质类药物在体内的半衰期短,主要原因是体内蛋白酶降解。利用抗体稳定活性蛋白质是一种较有前途的解决方法。本文介绍该方法的理论基础,以及随着抗体技术的进展（血清多克隆抗体→单克隆抗体→基因工程抗体）而提出的新的研究策略,这将为抗体稳定活性蛋白质开辟一条新的途径。     

微小毛霉凝乳酶的纯化和性质

微小毛霉(Mucor pusillus)凝乳酶经乙醇分步沉淀、CM-纤维素、DEAE-Scphadex A-25和Scpha rose 2B柱层析提纯后,酶的比活由296提高到3429u／mg,蛋白质收率为17．9％。经聚丙烯酰胺凝胶电泳和免疫扩散法证明酶的纯度达到均一。酶的分子量为41800道尔顿。酶对血红蛋白的Km值为0·0lgmmol／Lo酶的等电点为pH4．3。对酶的氨基酸组成和含糖量也进行了测定。酶的化学修饰表明：酪氢酸、组氨酸、色氨酸、精氨酸以及巯基与酶的活性无关,天冬氨酸的羧基是酶的必需基团,故此酶是一种典型的天冬氮酸蛋白酶。     

抗噬菌体的产L-天冬酰胺酶的生产菌

L-天冬酰胺酶是有效的抗白血病药物,大肠杆菌AS 1.357是该酶的高产菌株,早在1973年已鉴定投产。但因设备、环境等原因。近年噬菌体为患严重。从生产车间的典型环境中分离得到七个噬菌体样品。对E.coil AS1.357均有强烈的感染力。图1示该菌平板培养     

大肠杆菌AS1.357 L-天门冬酰胺酶的选择性化学修饰

用九种化学修饰剂研究了大肠杆菌AS1.357 L-天门冬酰胺酶分子中的五种不同氨基酸侧链基团与催化活性的关系。结果说明,渡酶活力与硫氧墓完全无关;与色氨酸、精氨酸和组氨酸亦无直接联系;而酪氨酸残基和羧基的修饰引起酶活力急剧下降。其中酪氢酸残基巳被证实是该酶活力的必需基团,处于该酶分子的活性部位。     

从国际生物工程第二届讨论会(Biotech)看生物工程进展(会议报告)

(Ⅰ)会议概况 第二届国际生物工程讨论会(Biotech—84)在美国华盛顿于九月十日到十二日召开。参加会议的各国代表约八百人,我国参加的代表有五人。会议报告的内容丰富,印有九百多页的论文集一册,共有七十多篇论文。报告可概括为三个方面: 1.生物工程商业——包括生物工程对工业和社会的冲击,从冒险到效益,集资问题、市场调节、专利、资源、新领域、各国政策—是合作还是冲突。     

关于大肠杆菌L-天冬酰胺酶亚基的研究

单个L-天冬酰胺酶分子由四个相同的亚基组成,亚基分子量37,000道尔顿,电镜下可见四个球形亚基形成一个中间有小孔的平面,它们有一致的一级结构。用固定化亚基技术证实:亚基单独存在不表现催化能力,但固定化亚基具有“检起”可溶性初生亚基的能力,重组成寡聚的固定化酶之后酶活力恢复。     

北京棒状杆菌AS1.299谷氨酰胺合成酶的提纯和性质

用热变性、硫酸铵分段沉淀和DEAE纤维素柱层析部分纯化了北京棒状杆菌AS1.299(Corynebacterium pekinense)谷氨酰胺合成酶,并用垂直平板电泳对酶进一步精制。酶对谷氨酰胺的Km值为16.4mM,对羟胺的Km值为43.5mM;酶的沉降系数为21S,SDS凝胶电泳测得酶的亚基分子量为56,000。化学修饰表明,该酶活力与硫氢基、色氨酸、精氨酸残基无关;酪氨酸修饰剂的作用引起酶活力下降,初步证明,组氨酸残基是该酶活力的必需基因。