快原子轰击质谱法测定肽序列

本文通过对合成的五肽胃泌素及人类粒细胞慢性白血病蛋白P₂₁₀的抗原簇十肽的研究,探讨了小肽氨基酸序列直接测定的快原子轰击质谱法(FABMS)。从谱图中可以观察到显著的分子量信息和序列离子,并由此确定出肽的氨基酸序列。结果表明,一般C-端无碱性氨基酸时肽链比较容易形成N-端序列离子。 对掺杂有氧化态的还原型谷胱甘肽及其经巯基乙醇处理后的混合物FAB谱图的研究表明,后者具有更强的分子离子峰和更完整的序列离子,为含有胱(半胱)氨酸的肽序列分析提供了一个方法。     

胰岛素类似物的直线聚合

与胰岛素相似,去B 链羧端五肽胰岛素(DPI)及去B 链羧端八肽胰岛素(DOI)的酸性溶液于沸水浴中加热,会转变成粘度很高的溶液,该溶液具有流动双折射性质。于电子显微镜下观察,看到该两种类似物的纤维。这些纤维与胰岛素纤维相似,经常由几根微丝绞合成螺旋状。微丝的直径大约是30(?),与胰岛素微丝的直径相当。上述现象说明,这些类似物的直线聚合过程与胰岛素者是类同的。因此胰岛素B 链羧端肽段并非胰岛素直线聚合所必须。     

大白菜病毒的圆二色性

曾从大白菜中纯化了烟草花叶病毒新株——大白菜病毒(CCV)。本文研究了它的圆二色性。它的近紫外圆二色(CD)谱在273nm显示一个大正峰,在273～300nm间有3个肩膀。近紫外CD谱形和TMV-HR株的相似。远紫外CD谱在221nm呈负峰,在208～209nm处有一个较弱的肩膀,197nm处有一强正峰。在pH5～10.8的范围里,CCV呈相同的CD谱。溶液中不同的盐浓度对CCV的CD谱没有明显影响。游离的CCV外壳蛋白质的CD谱呈双负峰,游离核酸的CD谱与一般RNA的CD谱相似。这些结果说明,CCV远紫外CD谱几乎完全由蛋白质组分贡献,近紫外CD谱可能说明病毒颗粒内RNA和蛋白质间有很强的相互作用。     

设计形成特定构象单元的多肽

肽分子设计的命题,基本思想是以特定的构象单元与功能的关系为指导,设计具有特定功能的多肽,它不仅可以用于进一步揭示天然蛋白质的结构原则及卷曲机制,而且可以指导药物合成及工业产品的设计。本文旨在介绍一些设计形成特定构象单元的多肽的进展,并从中归纳出一些设计原则。     

用圆二色性探测绿豆胰蛋白酶抑制剂的构象

绿豆胰蛋白酶抑制剂的紫外圆二色谱与一般球状蛋白质不同,属典型的Bowman-Birk抑制剂的图形,具有231nm正峰,245nm肩,275nm负峰及202nm大负峰。异硫氰酸苯酯修饰Lys活力中心后,使抑制剂失去一半活力,但CD谱变化不大。溴化氰处理后,抑制剂Arg活力区破坏,231nm峰消失,202nm峰变小。这两个峰可能与抑制剂特定的硫-硫键构象有关。研究了此抑制剂及上述衍生物与羊胰蛋白酶形成的络合物的CD谱。从CD谱看,羊胰蛋白酶属无规卷曲。络合物CD谱与两游离组分CD谱的加和谱比,有一些不同,但大体上是相似的。因此,络合物中两组分的构象与游离时的构象大体上相似。     

生物高分子在溶液中的空间结构与功能关系的研究概况——讨论会纪要

一、研究溶液中空间结构的意义蛋白质在一定的条件下处理时,共价键不变而失去它的生物活力,这种过程叫做变性。1931年吴宪指出蛋白质的变性就是它的主链从卷曲变到伸展,这说明蛋白质的空间结构与功能之间有重要关系。1951年Pauling提出了蛋白质肽链α螺旋结构的理论,在这种基础上逐步开展了蛋白质在溶液中的空间结构即构象     

NMR法研究天花粉蛋白TDK肽片段的溶液构象

用ＨＮＭＲ法测定ＴＤＫ肽在Ｈ２Ｏ（ＨＯＤＫ）,５０％六氟丙醇（ＦＰＤＫ）和２ｍｏｌ／ＬＧｕ．ＨＣｌ（ＧＵＤＫ）溶液构象。在ＨＯＤＫ和ＦＰＤＫ中,ＴＤＫ肽的两段序列Ａｓｐ０－Ｉｌｅ４,Ｓｅｒ９－Ｉｌｉ１７分别具有较稳定的α－螺旋含量;而ＧＵＤＫ的ＳＡＬＳ序列仍能检测到有序残存结构。并假设ＳＡＬＳ序列是肽链形成二级结构的原始核心。     

去B链羧端七肽胰岛素的免疫活性及受体结合能力

测定了胰岛素类似物去B链羧端七肽胰岛素(DHPI)的免疫活性和它与受体的结合能力。DHPI能与豚鼠抗胰岛素血清反应,生成免疫沉淀条纹。经放射免疫测定,它的免疫活力是胰岛素的1.8%。DHPI在低剂量时不能和胰岛素受体(大白鼠脂肪细胞和豚鼠红细胞)结合,高剂量时有明显结合。DHPI与豚鼠红细胞胰岛素受体的结合不显示负协同效应,而胰岛素与它的结合显示负协同效应。     

蛋白质后加工国际学术讨论会

蛋白质后加工国际学术讨论会(International Symposium on Post Procession of Pro-teins,ISPPP)于1989年5月3日至6日在杭州举行。会议出席者共60名,其中中方出席者30名,日本8名,美国15名,英国和苏联各2名,西德,瑞士,法国各1名。会议共有38个报告,还有墙报6份。     

尖吻蝮(Agkistrodon acutus)蛇毒的研究——Ⅱ.透明质酸酶的纯化和性质

用CM-Sephadex C-50,Sephadex G-75以及CM-Sephadex C-25柱层析,从尖吻蝮蛇毒中分离提纯透明质酸酶,得到一个电泳均一的纯品,活力提高45倍。纯品不具有出血活性。用凝胶过滤方法测得分子量为33,000±330,等电点约10.3,PAS染色证实是糖蛋白。纯化的透明质酸酶的最适pH为3.5～5.0,最适温度是37℃,在中性和碱性环境中迅速失活,不耐热。Fe~( )、Cu~( )、肝素对酶活力有明显的抑制作用。