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对从HepG2细胞培养液中分离得到植基化和非糖基化PAI-1(1型纤溶酶原激活物抑制剂),以及从pYZHBI-66表达菌中纯化的非糖基化重组PAI-1的某些性质和功能进行比较,结果显示,糖基化PAI-1对tPA(组织型纤溶酶原激活物)有较强的抑制,能较显著地被蛋白质变性剂所激活,对热有较强的稳定性,糖基化与非糖基化PAI-1在pH2.5-9.0的范围内都相当稳定。纤维蛋白原和肝素能明显提高两者对tPA的抑制作用。 相似文献
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糖基化,非糖基化,重组PAI—1功能和性质的比较 总被引:2,自引:0,他引:2
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本文报道用抗PAI-1单克隆抗体(McAb)亲和层析建立了纯化PAI-1的简便方法。经免疫亲和层析,SephacrylS200凝胶过滤,从HepG2细胞培液中分离到糖基化和非糖基化两种形式的PAI-1,回收率为84%,PAI-1比活性6.1×104IU/mg。糖基化PAI-1分子量为50kD,比活性5.8×104IU/mg。非糖基化PAI-1分子量43kD,占总PAI-130%,仍具有PAI-1活性。用ConA-Sepharose亲和层析进一步纯化得到SDS-PAGE纯的糖基化PAI-1。 相似文献
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