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Zusammenfassung Die NAD-Malatdehydrogenase der Primaten zeigt eine genetisch determinierte Variabilität. Bei der Untersuchung von 425 subhumanen Primaten konnten vier Varianten nachgewiesen werden; ihre Verteilung wurde ermittelt.
Mit Unterstützung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft. 相似文献
Transspecific variability of NDA-malate dehydrogenase in primates
Summary The NAD-Malate dehydrogenase in the erythrocytes of Primates show a transspecific variability. Four variants were found to be present in subhuman Primates; their distribution in 425 individuals was estimated.
Mit Unterstützung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft. 相似文献
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Zusammenfassung Die 6-Phosphogluconatdehydrogenasen in Erythrocyten der Primaten lassen eine transspezifische Variabilität erkennen, die durch Ladungsunterschiede bedingt wird. Mit der Stärkegelelektrophorese können sechs verschiedene Enzymvarianten differenziert werden. Neben der 6-PGD A, die bei allen Menschenpopulationen eine sehr hohe Frequenz besitzt, und der 6-PGD B, der beim Menschen sehr selten vorkommenden Canning Variante, konnte bei subhumanen Primaten eine schneller wandernde Variante 6-PGD F und eine langsamer wandernde Variante 6-PGD C nachgewiesen werden. Bei den Simiae der Neuen Welt kommen zwei weitere Varianten vor: 6-PGD B mit einer elektrophoretischen Position zwischen 6-PGD B und 6-PGD A und 6-PGD A mit einer solchen zwischen 6-PGD A und 6-PGD F. Die Verteilung der verschiedenen 6-Phosphogluconatdehydrogenase-Phänotypen von 428 subhumanen Primaten wurde ermittelt.
Mit Unterstützung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft. 相似文献
Transspecific variability of 6-phosphogluconate dehydrogenase in primates
Summary The 6-Phosphogluconate Dehydrogenase in the erythrocytes of Primates show a transspecific variability, caused by differences in charge. Six kinds of genetically determined enzymes are distinguishable by means of starchgel-electrophoresis. Besides the 6-PGD A, the usual phenotype most frequent in human populations, and the 6-PGD B, the Canning variant very rare in human populations, a faster anodal migrating variant 6-PGD F and a slow migrating variant 6-PGD C were found to be present in subhuman Primates. In addition in some New World Monkeys two further variants could be demonstrated: 6-PGD B with an electrophoretic mobility intermediate between 6-PGD B and 6-PGD A and 6-PGD A with an electrophoretic mobility intermediate between 6-PGD A and 6-PGD F. The distribution of the various 6-PGD phenotypes in 428 subhuman Primates was estimated.
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Zur transspezifischen Variabilität der Glucose-6-Phosphatdehydrogenase (E.C.: 1.1.1.49) der Primaten
Zusammenfassung Bei subhumanen Primaten können auf Grund ihrer unterschiedlichen Wandergeschwindigkeit in der Elektrophorese fünf verschiedene Glucose-6-Phosphatdehydrogenase-Varianten nachgewiesen werden. Die Verteilung dieser Varianten wurde ermittelt.
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Transspecific variability of glucose-6-phosphate dehydrogenase (E.C.: 1.1.1.49) in Primates
Summary On the basis of their different electrophoretic mobility five Glucose-6-phosphate dehydrogenase variants are detectable in subhuman Primates: G-6-PD D, G-6-PD C, G-6-PD B, G-6-PD E, G-6-PD F. Their distribution in 428 individuals was estimated.
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Zusammenfassung Die Überprüfung einer größeren Anzahl von Bakterienarten und-stämmen auf ihre Photosensibilität gegenüber laborüblichen starken Strahlungsquellen (375 W-Lampe, HBO 200, HBO 500) ergab art-und stammspezifische Unterschiede.Der bei kontinuierlicher Bestrahlung zu beobachtende photobiologische Effekt bestand in einer Hemmung der Bakterienentwicklung. Totale Wachstumshemmung konnte bei der Mehrzahl der Stämme mit dem gesamten Emissionsspektrum wie auch mit Begrezung des Spektrums zum UV hin erzielt werden.Durch Messung der Bestrahlungsstärke und Berchnung der Letaldosis konnte die Photosensibilität der verschiedenen Bakterien verglichen werden. Die erhaltenen Werte machen deutlich, daß die unterschiedliche Lichtempfindlichkeit nicht einhergeht mit den bei der taxonomischen Einteilung üblichen Gruppenmerkmalen. Auch die Rolle der Pigmente scheint sich gegenüber der Wirkung anderer, die Photosensibilität mitbestimmender Faktoren im summarischen Hemmeffekt nicht durchzusetzen. Am resistentesten erweisen sich die Kokken und Gelbpigmentierten. Erhöhte Sensibilität besitzen die meisten Wildstämme gegenüber—auch artidentischen—Laborstämmen.Die für die einzelnen Bakterien ermittelten Werte für die Letaldosis im Gesamtspektrum bleiben in gleicher Reihenfolge auch bei Begrenzung des Emissionsspektrums erhalten.Die bekannte stärkere biologische Wirkung des kurzwelligen Anteils des Sichtbaren wird bei gleichzeitiger Bestrahlung mit langwelligem Licht nicht mehr effektiv, offenbar infolge kompensierender photoreaktivierender Prozesse, die bei Langzeitbestrahlung vermutlich gleichzeitig ablaufen können.Direktor: Prof. Dr. med. H. Knöll 相似文献
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Zusammenfassung Ruhende Zellen von Hydrogenomonas H 16 enthalten je Gramm Trockengewicht 0,7 mg ATP und 0,9 mg NAD. Bei der Fixierung von Kohlendioxyd und der Synthese des Speicherstoffs Poly--hydroxybuttersäure sinkt die intracelluläre ATP-Konzentration um 30% und das Redoxverhältnis NADH2/NAD von 1,4 auf 0,46. Die NAD-abhängige Hydrogenase enthält NAD als Coenzym relativ fest gebunden. In Gegenwart von Wasserstoff wird dieses zu NADH2 reduziert und das Enzym in eine aktive, reaktionsfähige Form umgewandelt. Die Geschwindigkeit der NAD-Reduktion ist infolge einer allosterischen Hemmung der NAD-abhängigen Hydrogenase durch ihr Reaktionsprodukt NADH2 von dem Redoxverhältnis NADH2/NAD abhängig. Hierdurch erhält das Enzym eine regulatorische Funktion für den von Folgereaktionen abhängigen Wasserstofftransport.
Summary Resting cells of Hydrogenomonas strain H 16 contain 0.7 mg ATP and 0.9 mg NAD/g dry weight. During the fixation of carbon dioxide and the synthesis of the storage product poly--hydroxybutyric acid, the intracellular concentration of ATP decreases by 30% and the redox-ratio (NADH2/NAD) decreases from 1.4 to 0.46.In the NAD-dependent hydrogenase the coenzyme NAD is bound to the enzyme. In the presence of hydrogen NAD is reduced to NADH2 and the enzyme is converted to a reactive state. The velocity of NAD-reduction is related to the concentration of NADH2 and the redox-ratio NADH2/NAD. This allosteric inhibition of the NAD-dependent hydrogenase by its reaction product NADH2 is responsible for the control of hydrogen transport exerted by consecutive hydrogen requiring reactions.相似文献
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